Фермент альфа амилаза


Ферменты — DRIVE2

Полный размер


Приветствую всех любителей домашнего спиртного. Очень интересная тема это приготовление браги для дистилята из зернового сырья…сегодня поговорим о натуральных ферментах солода.Что такое ферменты, зачем они нужны, что они делают и как ими управлять. В этот раз познакомимся с несколькими основными ферментами солода и узнаем о том, как они работают. Статья больше для пивоваров…но и для самогона годная информация.
Какие ферменты есть в солоде.
Солод содержит в себе множество разнообразных ферментов, углубляться в них мы не будем, а рассмотрим только те, которые представляют для нас, как для пивоваров и самогонщиков, особый интерес.

Как вы знаете, при затирании солода делаются определенные температурные паузы, во время которых, ферменты делают свое дело. Основными ферментами солода, представляющими для нас интерес являются:

Фитаза
Бета-глюканаза
Пептидаза
Протеиназа
Бета-амилаза
Альфа-амилаза

Существуют и другие ферменты, оказывающие влияние на вкус пива, но о них мы говорить не будем, в силу того, что или их влияние незначительно, или температуры их работы совпадают с температурами работы основных ферментов.

Что такое ферменты.
Фермент, или как его еще называют, пептид, — это белковая молекула, являющаяся катализатором определенного процесса. Всего известно более 5000 ферментов. Разумеется тут учитываются не только ферменты солода, а все вообще.

Роль фермента достаточна проста, он ускоряет естественные процессы. Например, расщепление жиров происходит и без участия ферментов, но очень долго. Липаза, же, например, способна ускорить процесс, который занял бы не один месяц, всего до нескольких минут.

В пивоварении, ферменты делают точно туже работу, однако субстрат и продукт их работы (ферментизации) у них отличается, от продуктов работы ферментов, скажем, желудка.

Итак, давайте подробнее познакомимся с ферментами.

Ферменты солодово затора.
Фитаза.
Фитаза — это первый из ферментов, о котором хотелось бы сказать.

Фитаза понижает pH затора, однако действует достаточно медленно, да и необходимости в ее применении у домашних пивоваров практически нет. Вряд-ли вы следите за щелочностью воды. В производстве же, подготовка воды происходит иначе, так что необходимости в применении фитазы, по большому то счету и нету.

Температура работы этого фермета от 30 до 53 градусов по Цельсию.

Оптимальная температура работы Фитазы — 35 градусов.

В этот температурный диапазон попадает и еще один фермент — Бета-глюканаза.

Бета-глюканаза.
Рабочий диапазон Бета-глюконазы составляет от 35 до 55 градусов по Цельсию, оптимальной же является температура в 45 градусов.

В отличии от Фитазы, на этот фермент уже можно обратить внимание. Бета-глюканаза разрушает полисахариды глюканы, чтоприводит к более легкой фильтрации и более чистому суслу. Помогает избавиться от помутнения сусла.

Особенно актуально применение этой паузы, в случае применения несоложенки (ржи, овса, кукурузы).

Если вы варите пшеничное пиво, то стоит помнить, что оно должно быть мутным, так что применение этого фермента будет излишним.

Бета-глюканаза, как и Фитаза работают во время кислотной паузы.

Пептидаза.
Следующий фермент в списке — это Пептидаза. Ее оптимальная температура работы 50 градусов, а рабочий диапазон колеблется от 45 до 53 градусов.

Это очень важный для пивоварения фермент, но не смотря на это, многие игнорируют его, а зря.

Пептидаза расщепляет пептидную связь в аминокислотах, высвобождая азот, который необходим дрожжам для размножения и брожения.

Получается, что если вы не даете этому ферменту работать, то лишаете дрожжи аминного азота, что усложняет им жизнь, а вам ухудшает брожение.

Еще один важный фермент — это Протеиназа.
Протеиназа.
Рабочий диапазон Протеиназы несколько выше, чем у Пептидазы и составляет 50-60 градусов Цельсия, оптимальной температурой является 58 градусов.

Этот фермент расщепляет аминокислоты на более короткие, что так-же очень важно для нас.

Если говорить кратко, то суть работы этого фермента сводится к тому, что в готовом пиве будет более стойкая пена и более плотное тело.

Отсутствие же паузы, для работы этого фермента сделает ваше пиво «плоским».

Пептидаза и Протеиназа работают во время Белковой паузы. Но если вы обратили внимание, то проводя эту паузу при температуре выше 53 градусов, дрожжи лишатся азота, так что я рекомендую, подержать минут 10-15 на 50 градусах и столько же на 58, разбив таким образом белковую паузу на 2 части.

Стоит так же оговориться, что чем гуще будет затор, тем лучше будут работать эти ферменты, в отличии от следующих двух.

Следующие 2 фермента, пожалуй самые важные для пивоварения.

Бета-амилаза
Этот фермент расщепляет молекулу крахмала на сбраживаемые сахара. Причем отщеплении идет с конца молекулярной цепочки, а значит чем дольше будет работать этот фермент, тем больше будет сбраживаемых сахаров и тем крепче будет пиво.

Рабочий диапазон от 54 до 67 градусов, оптимальная температура — 63 градуса.

Второй, не менее важный фермент — это альфа-амилаза.

Альфа-амилаза.
Альфа-амилаза, тоже расщепляет крахмал на сахара, но делает это не с конца молекулы, а в произвольном месте. При работе этого фермента, в сусле появляются несбраживаемые сахара (декстрины) — это делает пиво более мягким и полнотелым.

Температурный режим у альфа-амилазы составляет от 66 до 73 градусоа, оптимум 70 градусов.

Интересно, что, если выдержать паузу для работы этого фермента, а затем понизить температуру затора до 63 градусов, то бетта-амилаза будет работать активнее, т.к. количество свободных концов у полилисахаридов было увеличено работой альфа-амилазы. Такой ход может значительно увеличить количество сбраживаемых сахаров, что особенно актуально при варке крепкого пива.

Эти два фермента работают во время паузы осахаривания, и в отличии от предыдущих двух, лучше работают в жидком заторе.

Что важно знать о ферментах
Важно понимать, что отклонение от оптимальной температуры не приведет к инактевации фермента, а лишь снизит его эффективность.

Также важно знать, что в домашних условиях, вы вряд-ли сможете точно контролировать и поддерживать температуру, да это и не нужно. Отклонение в 1-2 градуса от оптимальной температуры не нанесут вреда вашему суслу.

Когда ферменты перестают работать.
Ферменты останавливают свою работу при повышении температуры затора до определенной отметки:

Фитаза — 60 °C.
Бета-клюконаза — 60 °C.
Пептидаза — 63 °C.
Протеиназа — 69 °C.
Бета-амилаза — 71 °C.
Альфа-амилаза — 77 °C.

Для того, что бы остановить работу всех ферментов применяется последняя температурная пауза — мэшаут

Полный размер

www.drive2.ru

Амилазы

 Наша компания предлагает купить фермент амилазу высокого качества для использования в мукомольной и хлебопекарной отрасли. Мы реализуем продукцию «Новозаймс А/С» — мирового лидера в сфере биотехнологии и производства ферментных препаратов.

Амилазы являются пищеварительными ферментами, которые способствуют расщеплению крахмала, гликогена и прочих полисахаридов и зарегистрированы как пищевая добавка Е1100. Они присутствуют в бактериях, растениях, организме животных.

К данным ферментным веществам относится альфа-, бета- и гамма-амилаза. Они могут быть представлены в форме порошка (от белого до коричнево-желтоватого цвета), темно-желтой пасты или водного раствора оттенка янтаря.

В сфере пищевой отрасли производства амилаза активно применяется для улучшения хлебопекарных характеристик муки:

  • уменьшается время на созревание теста;
  • увеличиваются объемы хлебобулочных изделий;
  • улучшается аромат и вкусовые свойства выпечки;
  • хлебная корка отличается аппетитным золотистым цветом;
  • повышается качество замороженных хлебобулочных полуфабрикатов.

Ферменты альфаамилаза и глюкоамилаза также дают возможность использовать меньшее количество дрожжей. Они очень ценны для муки, в которой содержится мало поврежденных зерен крахмала и наблюдается невысокий уровень автолитической активности.

Гамма-, альфа- и бета-амилаза: основные особенности

Альфа-амилаза

Относится к типу кальций-зависимых ферментов. Присутствует в организме животных, человека, а также обнаружена в некоторых видах растений, бактерий и грибов. Имеет способность гидролизовать длинноцепочечные углеводы (в частности крахмал), содержащие не меньше трех глюкозных единиц. В процессе гидролиза появляются олигосахариды разной длины.

В результате влияния альфа-амилазы на крахмалы образуются декстрины и немного мальтозы. Это помогает еще большему увеличению мальтозы и ее сбраживанию дрожжами. Данный фермент способствует максимальному гидролизу крахмала в муке, гарантируя высокий уровень образования сахаров, что в свою очередь повышает склонность теста к газообразованию.

Однако если мука содержит излишнее количество альфа-амилазы, это ухудшает качество хлебобулочных изделий. Дело в том, что декстрины практически не набухают в воде и хлебный мякиш получается заминающимся и липким.

Бета-амилаза

Содержится в растениях, грибах и бактериях. Во время созревания фруктов данный фермент способствует расщеплению крахмала до сахаров, что обеспечивает сладость зрелых плодов. Если проводить сравнение с альфа-амилазой, которая активна в процессе прорастания семени, бета-амилаза играет важную роль на этапе, предшествующему прорастанию. В пшеничных зернах ферментное вещество имеет большое значение для образования солода.

Осахаривающие свойства бета-амилазы многократно усиливаются в сочетании с альфа-амилазой. Комплексное использование этих ферментных веществ вызывает расщепление крахмала до мальтозы, образования низкомолекулярных декстринов и незначительного объема глюкозы.

Как правило, мука содержит достаточный объем собственной бета-амилазы, а ее сахарообразующее свойство зависит от качественных характеристик крахмала (имеет значение размер крахмальных зерен и уровень их повреждения в процессе помола).

Гамма-амилаза

Наиболее активно себя проявляет в кислых условиях. Способствует более стремительному расщеплению высокомолекулярной питательной среды, а гидролизацию низкомолекулярных олигосахаридов осуществляет долго. Фермент способен расщепить несколько гликозидных связей в рамках одной молекулы. Он также выполняет гидролиз последней а-1,4-гликозидной связи, в результате чего образуется глюкоза.

Процесс сбраживания глюкозы дрожжами в значительной мере повышает газообразующие и сахарообразующие характеристики теста, положительно влияя на качество готовых хлебобулочных изделий.

Чтобы купить в Москве высококачественные ферментные добавки для хлебопекарной промышленности от надежного производителя и по доступной цене, свяжитесь с нами по телефонам, указанным на сайте, или отправьте сообщение на электронную почту.

rus-enzymes.ru

Ферменты в пивоварении

Что же такое ферменты, зачем они нужны, что они делают и как ими управлять. В этот раз познакомимся с несколькими основными ферментами солода и узнаем о том, как они работают.

Какие ферменты есть в солоде

Солод содержит в себе множество разнообразных ферментов, углубляться в них мы не будем, а рассмотрим только те, которые представляют для нас, как для пивоваров, особый интерес.

Как вы знаете, при затирании солода делаются определенные температурные паузы, во время которых, ферменты делают свое дело. Основными ферментами солода, представляющими для нас интерес являются:

  • Фитаза;
  • Бета-глюканаза;
  • Пептидаза;
  • Протеиназа;
  • Бета-амилаза;
  • Альфа-амилаза.

Существуют и другие ферменты, оказывающие влияние на вкус пива, но о них мы говорить не будем, в силу того, что или их влияние незначительно, или температуры их работы совпадают с температурами работы основных ферментов.

Что такое ферменты

Фермент, или как его еще называют, пептид, — это белковая молекула, являющаяся катализатором определенного процесса. Всего известно более 5000 ферментов. Разумеется тут учитываются не только ферменты солода, а все вообще.

Роль фермента достаточна проста, он ускоряет естественные процессы. Например, расщепление жиров происходит и без участия ферментов, но очень долго. Липаза, же, например, способна ускорить процесс, который занял бы не один месяц, всего до нескольких минут.

В пивоварении, ферменты делают точно туже работу, однако субстрат и продукт их работы (ферментизации) у них отличается, от продуктов работы ферментов, скажем, желудка.

Ферменты пива

Рассмотрим поподробнее ферменты, участвующие в пивоварении.

Фитаза

Фитаза — это первый из ферментов, о котором хотелось бы сказать. Фитаза понижает pH затора, однако действует достаточно медленно, да и необходимости в ее применении у домашних пивоваров практически нет. Вряд-ли вы следите за щелочностью воды. В производстве же, подготовка воды происходит иначе, так что необходимости в применении фитазы, по большому то счету и нету.

Температура работы этого фермета от 30 до 53 градусов по Цельсию. Оптимальная температура работы Фитазы — 35 градусов. В этот температурный диапазон попадает и еще один фермент — Бета-глюканаза.

Бета-глюканаза

Рабочий диапазон бета-глюконазы составляет от 35 до 55 градусов по Цельсию, оптимальной же является температура в 45 градусов.

В отличии от Фитазы, на этот фермент уже можно обратить внимание. Бета-глюканаза разрушает полисахариды глюканы, что приводит к более легкой фильтрации и более чистому суслу. Помогает избавиться от помутнения сусла. Особенно актуально применение этой паузы, в случае применения несоложенки (ржи, овса, кукурузы).

Если вы варите пшеничное пиво, то стоит помнить, что оно должно быть мутным, так что применение этого фермента будет излишним.

Бета-глюканаза, как и фитаза работают во время кислотной паузы.

Пептидаза

Следующий фермент в списке — это пептидаза. Ее оптимальная температура работы 50 градусов, а рабочий диапазон колеблется от 45 до 53 градусов.

Это очень важный для пивоварения фермент, но не смотря на это, многие игнорируют его, а зря. Пептидаза расщепляет пептидную связь в аминокислотах, высвобождая азот, который необходим дрожжам для размножения и брожения.

Получается, что если вы не даете этому ферменту работать, то лишаете дрожжи аминного азота, что усложняет им жизнь, а вам ухудшает брожение.

Протеиназа

Еще один важный фермент — это протеиназа. Рабочий диапазон протеиназы несколько выше, чем у пептидазы и составляет 50-60 градусов Цельсия, оптимальной температурой является 58 градусов. Этот фермент расщепляет аминокислоты на более короткие, что так-же очень важно для нас.

Если говорить кратко, то суть работы этого фермента сводится к тому, что в готовом пиве будет более стойкая пена и более плотное тело. Отсутствие же паузы, для работы этого фермента сделает ваше пиво «плоским».

Пептидаза и протеиназа работают во время белковой паузы. Но если вы обратили внимание, то проводя эту паузу при температуре выше 53 градусов, дрожжи лишатся азота, так что я рекомендую, подержать минут 10-15 на 50 градусах и столько же на 58, разбив таким образом белковую паузу на 2 части.

Стоит так же оговориться, что чем гуще будет затор, тем лучше будут работать эти ферменты, в отличии от следующих двух.

Бета-амилаза

Этот фермент расщепляет молекулу крахмала на сбраживаемые сахара. Причем отщеплении идет с конца молекулярной цепочки, а значит чем дольше будет работать этот фермент, тем больше будет сбраживаемых сахаров и тем крепче будет пиво. Рабочий диапазон от 54 до 67 градусов, оптимальная температура — 63 градуса.

Альфа-амилаза

Альфа-амилаза, тоже расщепляет крахмал на сахара, но делает это не с конца молекулы, а в произвольном месте. При работе этого фермента, в сусле появляются несбраживаемые сахара (декстрины) — это делает пиво более мягким и полнотелым.

Температурный режим у альфа-амилазы составляет от 66 до 73 градуса, оптимум 70 градусов.

Интересно, что, если выдержать паузу для работы этого фермента, а затем понизить температуру затора до 63 градусов, то бетта-амилаза будет работать активнее, т.к. количество свободных концов у полилисахаридов было увеличено работой альфа-амилазы. Такой ход может значительно увеличить количество сбраживаемых сахаров, что особенно актуально при варке крепкого пива.

Эти два фермента работают во время паузы осахаривания, и в отличии от предыдущих двух, лучше работают в жидком заторе.

Что важно знать о ферментах

Важно понимать, что отклонение от оптимальной температуры не приведет к инактевации фермента, а лишь снизит его эффективность.

Также важно знать, что в домашних условиях, вы вряд ли сможете точно контролировать и поддерживать температуру, да это и не нужно. Отклонение в 1-2 градуса от оптимальной температуры не нанесут вреда вашему суслу.

Когда ферменты перестают работать

Ферменты останавливают свою работу при повышении температуры затора до определенной отметки:

  • Фитаза — 60°C;
  • Бета-клюконаза — 60°C;
  • Пептидаза — 63°C;
  • Протеиназа — 69°C;
  • Бета-амилаза — 71°C;
  • Альфа-амилаза — 77°C.

Для того, что бы остановить работу всех ферментов применяется последняя температурная пауза — мэшаут.

Зная, когда работают и что именно делают те или иные ферменты, вы можете сварить действительно потрясающее пиво. А изменяя длительность температурных пауз, можно значительно изменить вкус и плотность пива, не меняя при этом набор солодов и хмеля.

ural-treid.ru

применение, влияние, вред и польза

Продукт с маркировочным шифровым номером Е 1100 не что иное, как амилаза.

Эта добавка к пищевым продуктам относится к группе ферментов, со свойствами текстуратора.

Статус добавки позволяет использовать вещество для улучшения муки, а соответственно и хлеба.

Несмотря на искусственное происхождение вещества для добавки к пище, его уровень опасности для организма человека оценивается как минимальный.

Происхождение: 3-искусственное;

Категория добавки: текстуратор, энзим, фермент, катализатор гидролиза;

Опасность: крайне низкого уровня;

Синонимические названия: Е 1100, амилаза, Е-1100, Amylases.

Общая информация

Впервые об амилазе информация научной направленности появилась еще в XIX столетии, точнее, в 1833 году. Сделал это химик – исследователь Ансельм Пайен. Проводя исследования, он обнаружил, что этот фермент способен расщеплять такую субстанцию, как крахмал вплотьдо мальтозы. Так амилазы стали, собственно, первыми ферментами, которые были открыты и изучены.

Есть несколько типов амилаз, а точнее – три. Их принято идентифицировать по специфичности определяемой, как субстратная. Это, прежде всего, альфа-амилаза. Считается, что этот фермент является кальций-зависимым. К данному же типу принадлежит амилаза слюны, точнее слюнных желез, а также поджелудочной железы.

Долгий процесс пережевывания крахмалосодержащих продуктов, предполагает обычно, появление сладковатого привкуса. Это и является признаком того, что в слюне как раз присутствует не что иное, как амилаза, которая, собственно является первым начальным этапом непростого процесса переваривания пищи.

Альфа-амилаза считается основным ферментом, отвечающим за переваривание пищи у животных. Обнаружена она и у растений, грибов и некоторых видах бактерий.

Еще одна амилаза – бета присутствует также в грибах, бактериях и, конечно же, растениях, но вот у животных ее нет. У пшеницы, например, фермент считается главным компонентом при формировании солода. Поспевшим плодам приятнейшую сладость придает именно бета-амилаза. Он действует на крахмал, а в результате процесса расщепления появляется сахар.

Гамма-амилаза проявляет наибольшую активность в кислотных средах.

Промышленное производство Е 1100 предполагает определенную сырьевую базу и соответствующие техпроцессы. Получают добавку эту из грибов плесени, организмов генномодифицированных, ячменного солода.

Добавка может иметь твердую (в виде порошка) и жидкую консистенцию. Имеет цветовую гамму от белой до светловато-коричневой. Довольно устойчиво вещество к изменению температурного режима и к кислотам. Разная степень растворимости в определенных средах. Растворима в воде. В хлороформе, эфире, спирте этиловом – нет.

Влияние на организм

Вред

Доказательной базы, которая указывает на непосредственное негативное влияние Е 1100 на организм на данный момент нет.

Польза

Амилаза - один из жизненно важных ферментов, которые способствуют нормальному функционированию организма.

Использование

Пожалуй, основными пользователями амилаз на продуктовом рынке являются хлебопекарная и пивоваренная отрасли, а также крахмалопаточная промышленность и производители спирта. Амилаза способствует ускорению процесса брожения в тесте, улучшает вкусовые качества хлеба, к тому же, что немаловажно, увеличивает его удельный объем, продлевает свежесть.

Еще одним альтернативным пользователем Е 1100 является химическая отрасль промышленности, в частности, производители стиральных порошков. Вещество используют в качестве ингредиента, который разлагает присутствующий в белье крахмал.

В сельскохозяйственной отрасли добавляют Е 1100 в свою продукцию производители кормов для животных.

С целью диагностики некоторых заболеваний вещество используется в медицине.

В фармакологии Е 1100 выступает, как составляющая препаратов, улучшающих пищеварение.

Законодательство

Многие государства запрещают использование Е 1100 в отраслях, которые занимаются производством продуктов питания. Отказались от нее в США, в европейских странах. С 2008 года в список разрешенных не входит в Российской Федерации, Украине.

Другие государства, например, Австралийский Союз, Канада, Новая Зеландия и иные, используют добавку на законодательном уровне.

nebolet.com

Альфа-Амилаза грибная ENZIM ᐉ Ферменты (Украина)

Описание фермента

Альфа-Амилаза грибная - фермент действует на предварительно желатинизированный крахмал, расщепляя альфа-1,4-связи с образованием мальтодекстринов, олигосахаридов и мальтозы. Фермент действует также и на нативный крахмал при низких температурах и рН.

Основной фермент альфа-амилаза катализирует гидролиз альфа-1,4-гликозидных связей крахмала, что приводит к быстрому снижению вязкости клейстеризованных растворов крахмала. Конечными продуктами действия α-амилазы на крахмал являются низкомолекулярные растворимые декстрины с небольшим содержанием моно- и дисахаридов (глюкозы и мальтозы).

Препарат Альфа-Амилаза грибная получают в результате направленной глубинной ферментации штамма Aspergillus oryzae.

Отрасли применения

В хлебобулочной промышленности, Альфа-Амилаза грибная используется в качестве улучшителя хлеба, и как альтернатива солодовой муки, содержащей злаковую амилазу. Основное действие грибной Альфа-Амилазы в расщеплении всего доступного крахмала, в том числе и поврежденного крахмала муки на этапе замеса теста. Это расщепление усиливает формирование декстринов в тесте, что оказывает положительное влияние на объем выпечки и цвет корочки.

В пивоварении Альфа-Амилаза грибная добавляется в начале брожения для увеличения сбраживаемости сусла.

В производстве спирта и биоэтанола, Альфа-Амилазу грибную используют для предварительного разжижения замеса. Фермент понижает вязкость разваренной массы с образованием декстринов, которые осахариваются Глюкоамилазой. Кроме того, препарат проявляет осахаривающую способность и может быть использован как отдельно, так и с другими разжижающими ферментами для ускорения процесса брожения.

Производитель

Завод ферментных препаратов (Украина) (г.Ладыжин, Украина)

Ферментная активность препарата

5000 ед/г и 10000 ед/г

Упаковка

Банка пластиковая - 100, 400 гр
Пакет Zip-Lock - 1 кг

Цена

350 грн за 1 кг - 5000 ед/г
690 грн за 1 кг - 10000 ед/г

В наличии

Купить фермент Альфа-Амилаза грибная у производителя

ferment.enzim.biz

Амилаза - это... Что такое Амилаза?

Структура амилазы слюнных желез. Катион кальция показан жёлтым цветом, анион хлора - зелёным.

Амила́за (англ. Amylase) — фермент, гликозил-гидролаза, расщепляющий крахмал до олигосахаридов, относится к ферментам пищеварения. В истории амилаза стала первым открытым ферментом, когда французский химик Ансельм Пайя описал в 1833 году диастазу, фермент, расщепляющий крахмал до мальтозы. Согласно другим данным, амилазу в 1814 году открыл академик петербургской Академии наук К. Г. С. Кирхгоф. Именно амилаза приводит к появлению сладковатого вкуса при длительном пережёвывании крахмалосодержащих продуктов (например, из риса или картофеля), но без добавления сахара. Амилаза присутствует в слюне (птиалин), где начинает процесс пищеварения. Существует три типа амилаз, обозначаемых альфа, бета и гамма. Расщепляет α-1,4-гликозидную связь.

Классификация

По субстратной специфичности амилазы классифицируют на альфа-, бета- и гамма-амилазу.

α-Амилаза

α-Амилаза (КФ 3.2.1.1; 1,4-α-D-глюкан-глюканогидролаза; гликогеназа) является кальций-зависимым ферментом. К этому типу относятся амилаза слюнных желез и амилаза поджелудочной железы. Она способна гидролизовать полисахаридную цепь крахмала и других длинноцепочечных углеводов в любом месте. Таким образом, процесс гидролиза ускоряется и приводит к образованию олигосахаридов различной длины. У животных α-амилаза является основным пищеварительным ферментом. Активность α-амилазы оптимальна при нейтральной pH 6,7-7,0. Фермент обнаружен также у растений (например, в овсе), в грибах (в аскомицетах и базидиомицетах) и бактериях (Bacillus).

β-Амилаза

β-Амилаза (КФ 3.2.1.2; 1,4-α-D-глюкан-мальтогидролаза) присутствует у бактерий, грибов и растений, но отсутствует у животных. Она отщепляет вторую с конца α-1,4-гликозидную связь, образуя, таким образом, дисахарид мальтозу. При созревании фруктов β-амилаза расщепляет плодовый крахмал на сахара́, что приводит к сладкому вкусу зрелых плодов. В семенах β-амилаза активна на стадии, предшествующей прорастанию, тогда как α-амилаза важна при непосредственно прорастании семени.

β-Амилаза пшеницы является ключевым компонентом при образовании солода. Бактериальная β-амилаза участвует в разложении внеклеточного крахмала.

γ-Амилаза

γ-Амилаза (КФ 3.2.1.3; глюкан-1,4-α-глюкозидаза; амилоглюкозидаза; экзо-1,4-α-глюкозадаза; глюкоамилаза; лизосомальная α-глюкозидаза; 1,4-α-D-гликан-глюкогидролаза) отщепляет последнюю α-1,4-гликозидную связь, приводя к образованию глюкозы. Кроме этого, γ-амилаза способна гидролизовать α-1,6-гликозидную связь. В отличие от других амилаз γ-амилаза наиболее активна в кислых условиях при pH 3.

Применение

При приготовлении дрожжевого теста дрожжи разлагают крахмал с помощью амилазы до ди- и трисахаридов, которые потом используются в жизнедеятельности, образуя в результате спирт, углекислый газ (CO2) и другие метаболиты, которые придают хлебу специфический вкус и «поднимают» тесто. Однако это длительный процесс, поэтому в современных технологиях амилаза используется как одно из важных составляющих специальной добавки, ускоряющий процесс брожения. Бактериальная амилаза используется в стиральных порошках для разложения крахмала, присутствующего в белье.

В пищевой промышленности зарегистрирована в качестве пищевой добавки E1100 как улучшитель муки и хлеба.

Ссылки

dic.academic.ru

Альфа-Амилаза бактериальная среднетемпературная ᐉ Ферменты ENZIM

Описание фермента

Альфа-Амилаза бактериальная среднетемпературная действует на предварительно желатинизированный крахмал, расщепляя альфа-1,4-связи с образованием мальтодекстринов и олигосахаридов.

Основной фермент альфа-амилаза катализирует гидролиз альфа-1,4-гликозидных связей крахмала, что приводит к быстрому снижению вязкости клейстеризованных растворов крахмала. Конечными продуктами действия α-амилазы на крахмал являются низкомолекулярные растворимые декстрины с небольшим содержанием моно- и дисахаридов (глюкозы и мальтозы).

Препарат Альфа-Амилаза бактериальная среднетемпературная получают в результате направленной глубинной ферментации штамма Bacillus subtilis со средней температурной стабильностью и оптимальными условиями в пределах 40 – 75 ºС.

Отрасли применения

Препараты бактериальной альфа амилазы применяют в спиртовой и крахмалопаточной промышленности для проведения первой стадии гидролиза замесов из крахмалистого сырья и подготовки их к дальнейшему осахариванию.

В пивоварении используют фермент для разжижения несоложеных зерновых добавок. Основная цель разжижения - это разрушение клеточной структуры, растворение и декстринизация крахмала сырья. А растворимом состоянии крахмал легко осахаривается ферментами.

Альфа-Амилазу используют для производства хлебобулочних изделий из пшеничной муки, смеси ржаной и пшеничной муки, муки грубого помола; при производстве пряников, кексов, бисквитов; при производстве тостового хлеба; для пшеничных изделий, для ржано-пшеничных и сдобных изделий.

В хлебопечении Альфа-Амилаза воздействует на крахмал муки, замедляя его ретроградацию, вырабатывает сахара с низким молекулярным весом и декстрины, которые улучшает водопоглотительную способность теста и хлеба. Фермент обеспечивает высокую эластичность мякиша, сохранения вкуса и аромата хлеба длительное время. Альфа-Амилаза продлевает срок сохранения свежести хлебобулочных изделий до 5-7 суток.

В текстильной промышленности Альфа-Амилаза применяется для расшлихтовки тканей.

Производитель

Завод ферментных препаратов (Украина) (г.Ладыжин, Украина)

Торговое название ферментного препарата - Альфалад БН ENZIM

Ферментная активность препарата

2000 ед/мл

Упаковка

Канистра пластиковая - 1, 5, 10, 20 л

Цена

165 грн за 1 л

В наличии

Купить фермент Альфа-Амилаза бактериальная среднетемпературная у производителя

ferment.enzim.biz

Альфа-амилаза (в крови) - Забор анализов на дому – 755-9395

Общие сведения

Альфа-амилаза в крови – показатель повреждения поджелудочной железы и слюнных желез. Основные показания к применению: диагностика острого панкреатита, эпидемического паротита, «острый живот».

Альфа-амилаза - фермент, вырабатываемый, в основном, слюнными железами (альфа-амилаза слюны, S-изофермент) и поджелудочной железой (панкреатическая альфа-амилаза, P- изофермент). Под действием альфа-амилазы слюны происходят первые фазы расщепления крахмала и гликогена, продолжающиеся в желудочно-кишечном тракте под действием панкреатической амилазы. В крови присутствуют оба вида этого фермента. Обычно в сыворотке крови определяют общую активность 2-х ферментов, которая слагается из 40% активности панкреатической амилазы и 60% амилазы слюнных желез. Для определения панкреатической амилазы (Р-изоэнзим) используется специальный тест, позволяющий определять активность только данного изофермента (см." Альфа-амилаза панкреатическая ").

Увеличение активности амилазы в крови выявляется, как правило, через 2-12 часов после появления клинических признаков панкреатита и остается повышенным еще 3-5 дней.
Увеличение активности ферментов проходит при воспалении слюнных желез (паротите) и заболеваниях поджелудочной железы (остром панкреатите, опухолях). Однако при раке поджелудочной железы активность амилазы немного повышена или остается нормальной, поэтому для диагностики рака поджелудочной железы тест малоинформативен. При подозрении на острый панкреатит целесообразно проводить определение фермента с другими показателями поражения железы, например, определяя активность фермента – липазы. Это важно в тех случаях, когда активность амилазы крови может оставаться нормальной при поражении поджелудочной железы. Следует учитывать, что фермент содержится также в печени, тонком кишечнике и почках.

Считается, что только у 1/3 пациентов с острой болью в животе повышение активности амилазы происходит вследствие патологических процессов в поджелудочной железе. При интерпретации данных следует учитывать, что источником амилазы являются также: легкие, слизистая оболочка кишечника, щитовидная железа, некоторые органы половой системы женщины. Заболевания этих органов также могут приводить к повышению активности амилазы. Следует также учитывать, что у части людей в крови присутствует макроамилаза - комплекс амилазы с иммуноглобулином А (амилаза-IgA). Молекулярный вес этой формы 210 кДа, поэтому она не попадает в мочу и накапливается в крови независимо от состояния больного. Эта форма может существовать длительно в крови у пациентов как с нормальной, так и с повышенной активностью амилазы. При гиперамилаземии этот комплекс встречается в 3-10% случаев. Другие формы макроамилазы могут появляться после введения высокомолекулярных гликопротеинов и полисахаридов (ятрогенный характер).

 

www.smed.ru

Амилазы, Основные сведения о Амилазах: α-амилаза, β-амилаза

Амилазы, ферменты амилолитического комплекса, α-амилаза, β-амилаза

Основной формой запасных углеводов в семенах и клубнях растений является крахмал. Ферментативные превращения крахмала лежат в основе многих пищевых технологий. Поэтому ферменты амилолитического комплекса растительного, животного и микробного происхождения интенсивно изучаются со времени их открытия Кирхгофом в 1814 г. и до настоящего времени.

Группа ферментов, гидролизующих крахмал (амилолитических), включает: α-амилазу, β-амилазу, глюкоамилазу, α-глюкозидазу, изоамилазу, пуллуланазу. α-Амилаза (α-1,4-глюкан-4-глюканогидролаза, К.Ф.3.2.1.1) является ферментом эндо-типа, гидролизующим α-1,4-гликозидные связи в крахмальных полисахаридах и гликогене.

α-Амилазы обнаружены у животных (в слюне и поджелудочной железе), в растениях (проросшее зерно пшеницы, ржи, ячменя), они вырабатываются плесневыми грибами и бактериями.

Действие α-амилазы, Альфа амилаза

Действие α-амилазы на крахмал характеризуется быстрым снижением вязкости раствора и молекулярной массы олигосахаридов. Фермент имеет выраженное сродство к гликозидным связям, удаленным от конца молекулы. Расщепление гликозидной связи происходит между атомом кислорода и С1-атомом глюкозного остатка. Атака субстрата носит случайный характер и может быть как единичной, так и множественной, когда от субстрата последовательно отщепляется нескольку фрагментов. Гидролизу подвергаются олигосахариды, содержащие менее 3 глюкозных единиц. При гидролизе амилопектина в продуктах гидролиза, наряду с олигосахаридами линейного строения, присутствуют α-декстрины, представляющие собой не затронутые реакцией разветвленные участки амилопектиновых молекул.

Процесс расщепления крахмала хорошо прослеживается по реакции продуктов с йодом. Синяя окраска характерна для амилодекстринов, содержащих не менее 45 глюкозных единиц (Г45), пурпурная – для декстринов Г35-Г40, красная – для эритродекстринов Г20-Г30, коричневая – для декстринов Г12-Г15. Ахроодекстрины, не окрашивающиеся йодом, имеют величину не более 12 глюкозных единиц. Образование ахроодекстринов завершает первую стадию гидролиза крахмала. Накопление низкомолекулярных сахаров происходит во второй, стационарной, медленнотекущей стадии.

Различные α-амилазы при длительном воздействии на крахмал расщепляют его на смесь олигосахаридов с преобладанием характерных сахаров. Конечный продукт расщепления крахмала – глюкоза образуется в незначительном количестве.

Две Группы Альфа-амилазы

α-Амилазы условно делят на две группы: разжижающие и осахаривающие. К первым относят ферменты, расщепляющие в растворимом крахмале или амилозе не более 40% гликозидных связей, ко вторым – расщепляющие до 60%. Так, осахаривающая амилаза термофильного актиномицета гидролизует амилозу с образованием 77% мальтозы, 17% мальтотриозы, 3,5% мальтопентаозы и 2,5% глюкозы, что соответствует степени расщепления около 47% гликозидных связей. При действии бактериальных амилаз разжижающего типа на растворимый крахмал предельная степень расщепления гликозидных связей составляет от 16 до 30%, при этом в качестве основного продукта гидролиза может обнаруживаться мальтогексаоза, мальтопентаоза или мальтоза. Бактериальные амилазы осахаривающего типа гидролизуют крахмал с образованием до 70% мальтозы и глюкозы. Амилаза микроскопических грибов относится к осахаривающему типу, при гидролизе крахмала образуется до 87% мальтозы и глюкозы.

Образование продуктов расщепления крахмала под действием α-амилазы идет как по механизму гидролитической реакции, так и по механизму трансгликозилирования. Способность к трансгликозилированию более выражена у амилаз осахаривающего типа. В процессе трансгликозилирования образуются олигосахариды, являющиеся хорошим субстратом для реакции гидролиза, что способствует более глубокому расщеплению крахмала, повышению концентрации глюкозы и мальтозы в продуктах реакции.

Альфа-Амилазы очень широко распространены в органическом мире

α-Амилазы (Альфа-Амилазы) очень широко распространены в органическом мире. Их находят у низших и высших животных, растений, микроорганизмов. Наибольшее практическое применение имеют α-амилазы бактерий и микромицетов.

Микроорганизмы продуцируют α-амилазы с различными физико-химическими свойствами. Молекулярная масса фермента из различных источников составляет 16-76 кДа. Многие амилазы содержат кальций, в количестве от 1 до 30 грамм-атомов на моль белка. Кальций существен для проявления активности и стабильности амилаз. Наличие кальция более характерно для амилаз разжижающего типа.

Некоторые грибные амилазы включают углеводный компонент. Большинство исследованных амилаз проявляет активность в слабокислой и нейтральной среде, в частности, производимая в крупном масштабе бактериальная α-амилаза из культуры В. subtilis имеет оптимум при рН около 6 (небольшие вариации в зависимости от штамма продуцента). Известны продуценты кислой α-амилазы, относящиеся к p.p. Bacillus, Clostridium. Кислые амилазы имеют оптимум при рН 2-4. Некоторые штаммы В. licheniformis синтезируют фермент, активный в щелочной зоне, при рН 9,5. Амилазы микроскопических грибов имеют оптимум при рН 4-5.

Оптимальная температура для действия α-амилазы мезофильных штаммов микроорганизмов обычно не превышает 70° С. Амилазы грибов имеют оптимум при 45-60° С. Термофильные бактерии могут синтезировать фермент с оптимумом 85-91° С. Такие ферменты особенно ценятся в промышленном биокатализе.

Большое практическое значение имеет влияние температуры и рН на стабильность амилаз. Быстрое разрушение зерновой α-амилазы при рН 3,3—4,0, например, дает возможность выпекать ржаной хлеб из муки, которая содержит избыток α-амилазы, при низких значениях рН, чтобы предотвратить излишнее декстринирование крахмала и образование клейких веществ в мякише хлеба.

Говоря о термостабильности α-амилаз различного происхождения, можно расположить их в следующем ряду по мере снижения устойчивости к нагреванию: бактериальные амилазы — зерновые амилазы — грибные амилазы.

α-Амилаза принадлежит к числу ферментов с достаточно высокой термостабильностью. Мезофильные бактерии продуцируют фермент, стабильный при температуре до 80°С, чаще не выше 70°С. Амилаза термофилов может обладать поразительной стабильностью. Так α-амилаза В. licteniformis, выпускаемая в виде коммерческого препарата Термамил, в присутствии 1 мМ СаС12 и 31,5% крахмала не теряет активности при 90° С, а при 100°С время полуинактавации составляет более 3 ч.

Амилазы кальций-независимые (так называемые «истинные»), как правило, менее термостабильны, чем кальций-зависимые.

Последними работами в области изучения амилаз показано, что в семенах растений присутствуют два типа α-амилазы: α-амилаза созревания и α-амилаза прорастания.

В созревающем зерне синтезируется α-амилаза созревания, которая затем переходит в латентную форму, локализуясь на мембранах алейронового слоя. Первый этап гидролиза крахмала при прорастании осуществляется этой α-амилазой. И только на следующем этапе в работу включается вновь синтезируемый фермент — α-амилаза прорастания. Ее синтез в клетках зародыша и алейронового слоя начинается при влажности зерна выше 28%. Две формы α-амилазы семян злаков различаются по термостабильности: α-амилаза созревания при 70°С теряет 50% своей активности, тогда как α-амилаза прорастания при этой температуре только незначительно снижает свою активность.

Мощным механизмом регуляции скорости расщепления крахмальных гранул является система белковых ингибиторов амилаз, широко представленных в растениях. Ингибиторы белковой природы избирательно взаимодействуют с амилазами и образуют неактивные комплексы «амилаза—ингибитор». Высокой активностью обладают ингибиторы амилаз картофельного сока. Из зерна пшеницы выделен ингибитор с двумя активными центрами (двухцентровой). Один активный центр имеет сродство к протеазам и способен блокировать их действие. Другой активный центр имеет сродство к амилазам. Таким образом, один ингибитор белковой природы способен блокировать работу как протеаз, так и амилаз. В образующемся надмолекулярном комплексе ингибитор выполняет своеобразную роль связывающего звена, подавляя активность ферментов разного механизма действия.

Совершенствование технологии микробных α-амилаз идет по двум основным направлениям: создания препаратов высокой термостабильности для гидролиза клейстеризованного крахмала и препаратов, пригодных для гидролиза сырого, неклейстеризованного крахмала. Второй путь обещает в будущем Переход к низкотемпературному расщеплению крахмала, что существенно сократит энергозатраты и упростит аппаратурное оформление процесса гидролиза.

 

food-chem.ru

амилаза - Amylase - qwe.wiki

Амилаза ( Ae м ɪ л eɪ сек / ) представляет собой фермент , который катализирует на гидролиз из крахмала в сахар . Амилаза присутствует в слюне людей и некоторых других млекопитающих, где она начинает химический процесс пищеварения . Продукты , которые содержат большое количество крахмала , но мало сахара, такие как рис и картофель , могут приобрести слегка сладкий вкус , как они жевали , потому что амилаза деградирует некоторые из их крахмала в сахар. В поджелудочной железеи слюнные железы делают амилазы ( альфа - амилаза ) , чтобы гидролизовать диетический крахмал в дисахариды и трисахариды , которые преобразуются с помощью других ферментов глюкозы , чтобы снабжать организм энергией. Растения и некоторые бактерии также производят амилазы. Как диастаза , амилаза является первым ферментом , чтобы быть обнаружены и выделены ( с помощью Пайен в 1833 году). Конкретные амилазы белки обозначаются различными греческими буквами. Все амилазы гликозид гидролазы и действуют на альфа-1,4- гликозидных связей .

классификация

α-амилаза

В альфа-амилазы ( EC 3.2.1.1 ) ( CAS # 9014-71-5) (альтернативные названия: 1,4-α- D глюкана glucanohydrolase; glycogenase) являются кальций металлоэнзимами . Действуя в случайных местах вдоль цепи крахмала, альфа-амилазы ломается с длинной цепью сахаридов , в конечном счете , получая мальтотриоз и мальтозу из амилозы , или мальтозы, глюкозы и «предельного декстрина» из амилопектина . Потому что он может действовать в любом месте на подложке , α-амилаза имеет тенденцию быть быстрее действия , чем бета-амилаза. В животных , он является одним из основных пищеварительных ферментов, и ее оптимальное значение рН составляет 6,7-7,0.

В физиологии человека, как и слюнной амилазы поджелудочной железы являются альфа-амилазы.

Форма альфа-амилазы также содержится в растениях, грибов (аскомицетов и базидиомицетов) и бактерии ( Bacillus )

β-амилаза

Другая форма амилаза, бета-амилаза ( ЕС 3.2.1.2 ) (альтернативные названия: 1,4-α- D глюкана maltohydrolase; glycogenase; saccharogen амилаза) также синтезируются бактериями , грибами и растениями . Работа с невосстанавливающего конца, β-амилаза катализирует гидролиз второго α-1,4 гликозидной связи, отщепления двух единиц глюкозы ( мальтозы ) за один раз. Во время созревания из плодов , бета-амилаза расщепляющий крахмал в мальтозу, в результате чего сладкий вкус спелых фруктов.

Оба α-амилазы и β-амилазы присутствуют в семенах; β-амилаза присутствует в неактивной форме до всходов , тогда как альфа-амилазы и протеазы появляются раз прорастание началось. Многие микробы также производят амилазы деградировать внеклеточные крахмалы. Животные ткань не содержит -амилазу, хотя он может присутствовать в микроорганизмах , содержащихся в желудочно - кишечном тракте . Оптимальный рН для бета-амилаза является 4.0-5.0

γ-амилаза

γ-амилаза ( ЕС 3.2.1.3 ) (альтернативные названия: глюкан 1,4-α-глюкозидазы; амилоглюкозилазы; Экзо-1,4-α-глюкозидазы; глюкоамилазы; лизосомальных α-глюкозидазы; 1,4-α- D глюкана glucohydrolase) расщепляет альфа (1-6) гликозидных связей, а также последнюю & alpha ; (1-4) гликозидные связи на невосстанавливающем конце амилозы и амилопектина , получая глюкозы . Γ-амилаза имеет наиболее кислый оптимум рН всех амилазы , поскольку он наиболее активен рН около 3.

Пользы

Ферментация

Альфа- и бета - амилазы играют важную роль в пивоварении и щелока , изготовленного из сахаров , полученных из крахмала. В ферментации , дрожжи поглощают сахар и выделяют спирт. В некоторых пиве и алкогольных напитках, сахар , присутствующий в начале ферментации было произведена компанией «затирание» зерном или другими источниками крахмала (например, картофель). В традиционном пивоварении пива, ячмень смешивают с горячей водой , чтобы создать «затора» , который выдерживают при данной температуре , чтобы позволить амилазы в солодового зерна превращать крахмал ячменя в сахар в. Различные температуры оптимизировать активность альфа или бета - амилазы, в результате различных смесей сбраживаемых и несбраживаемых сахаров. При выборе температуры затора и соотношение зерна к воде, пивовар может изменить содержание спирта, привкус, аромат и вкус готового пива.

В некоторых исторических способах производства алкогольных напитков, превращение крахмала в сахар начинается с пивоваром жевательного зерном, чтобы смешать его со слюной. Эта практика широко не используется.

Мука добавка

Амилазы используются в хлебопечении и разрушить сложный сахар, такие как крахмал (находится в муке), в простой сахар. Дрожжи затем питается этих простых сахаров и преобразует его в продукты жизнедеятельности спирта и CO 2 . Это придает вкус и вызывает хлеб расти. В то время как амилазы , естественно , в клетках дрожжей, требуется время для дрожжей , чтобы произвести достаточное количество этих ферментов , чтобы сломать значительное количество крахмала в хлебе. Именно по этой причине долго ферментированных теста , такие как кислое тесто. Современные методы хлебопекарных включали амилазы (часто в виде солодового ячменя ) в хлебе улучшитель , тем самым делая процесс более быстрым и практичным для коммерческого использования.

Альфа-амилаза часто упоминаются в качестве ингредиента на коммерческой основе пакета измельченных мук. Пекари с длительным воздействием амилазы обогащенной муки подвергаются риску развития дерматита или астмы.

Молекулярная биология

В молекулярной биологии , присутствие амилазы может служить в качестве дополнительного способа выбора для успешной интеграции репортерной конструкции в дополнение к устойчивости к антибиотикам. Как репортерные гены фланкированы гомологичными участками структурного гена амилазы, успешная интеграция будет нарушать ген амилазы и предотвращение деградации крахмала, который легко обнаружить с помощью йода окрашивания.

Медицинские применения

Амилаза также имеет медицинское применение в использовании панкреатической ферментной заместительной терапии (PERT). Это один из компонентов в Sollpura (Liprotamase) , чтобы помочь в разрушении сахаридов в простой сахар.

Другие области применения

Ингибитор альфа-амилаза, называется Phaseolamin , был испытан в качестве потенциальной диеты помощи.

При использовании в качестве пищевой добавки , амилаза имеет E Количество E1100, и может быть получена из свиной поджелудочной железы или пресс - формы гриба.

Bacilliary амилазы также используется в одежде и посудомоечных моющих средств для растворения крахмала из тканей и посуды.

Фабричные рабочие , которые работают с амилазы для любого из указанных выше применений подвергаются повышенному риску профессиональной астмы . От пяти до девяти процентов пекарей имеют положительный тест кожи, а четвертые трети пекарей с проблемами дыхания с повышенной чувствительностью к амилазе.

Hyperamylasemia

В сыворотке крови амилаза может быть измерена для целей медицинской диагностики . Более высокие , чем нормальная концентрация может отражать одну из нескольких медицинских условий, в том числе острого воспаления в поджелудочной железе (это может быть измерено одновременно с более конкретной липазой ), но также и перфорированная пептическая язва , кручение из кисты яичника , удушение , непроходимость , брыжеечной ишемии , macroamylasemia и эпидемический паротит . Амилаза может быть измерена в других жидкостях организма, в том числе мочи и перитонеальной жидкости.

Января 2007 исследование из Вашингтонского университета в Сент - Луисе , показывает , что слюна испытания фермента могут быть использованы для обозначения дефицита сна, поскольку фермент увеличивает свою активность в соотношении с длиной времени субъект был лишен сна.

история

В 1831 году Эрхард Фридриха Leuchs (1800-1837) описал гидролиз крахмала под воздействием слюны, из - за присутствия фермента в слюне, « птиалин », амилазы. Современная история ферментов началась в 1833 году, когда французские химики Пайны и Жан-Франсуа Персоз изолированной амилазу комплекс из проросшего ячменя и назвали его « диастазом ». В 1862 году Александр Jakulowitsch Danilewsky (1838-1923) , разделенных панкреатическую амилазу из трипсина .

Эволюция человека

Сахариды являются источником пищи , богатой энергией. После сельскохозяйственной революции 12000 лет назад, человек диета начал смещаться больше растений и животных одомашнивания на месте сбора и охоты. Большие полимеры , такие как крахмал, частично гидролизуют в полости рта под действием фермента амилазы , прежде чем расщепляется далее в сахара. Таким образом, люди , которые содержали амилазу в слюне выиграют от увеличенной способности переварить крахмал более эффективно и в больших количествах. Несмотря на очевидные преимущества, ранние люди не обладают слюнной амилазы, тенденция , которая также рассматривается в эволюционном родственников человека, таких как шимпанзе и бонобо , которые обладают либо одной или ни одной копии гена , ответственного за производство слюнной амилазы. Этот ген, AMY1, возник в поджелудочной железе. Размножение событие гена AMY1 позволило ему развить слюнную специфичность, что приводит к получению амилазы в слюне. Кроме того то же событие произошло независимо друг от друга у грызунов, подчеркивается важность слюнной амилазы в организмах , которые потребляют относительно большие количества крахмала.

Однако, не все люди имеют одинаковое количество копий гена AMY1. Популяции известных в большей степени полагаться на сахаридах имеют большее количество копий , чем AMY1 человеческих популяции , что, по сравнению, потребляют немного крахмала. Число генов AMY1 копий в организме человека может варьироваться от шести копий сельскохозяйственных групп , таких как (две группы высокого крахмала) европейско-американских и японских только 2-3 копий в обществах охотников-собирателей , таких как Biaka , Datog и якутов . Корреляция , которая существует между потреблением крахмала и количеством AMY1 копий , характерных для населения свидетельствует о том , что больше AMY1 копий в больших популяциях крахмала были выбрана для естественного отбора и считаются благоприятным фенотипом для этих лиц. Таким образом, наиболее вероятно , что польза от человека , обладающего более копий AMY1 в популяции высокого крахмала повышает пригодность и производит здоровое, механикам потомство. Этот факт особенно заметно при сравнении географически близких популяций с разными привычками питания , которые обладают различным числом копий гена AMY1. Так обстоит дело для некоторых азиатских популяций , которые , как были показаны, обладают несколько копиями AMY1 по отношению к некоторому сельскому населению в Азии. Это дает убедительные доказательства того, что естественный отбор действовал на этом гене , в отличие от возможности того, что ген распространился через генетический дрейф.

Рекомендации

ru.qwe.wiki

- амилаза - Биохимия

α‑Амилаза (диастаза, 1,4‑a‑D‑глюкангидролаза, КФ 3.2.1.1.) катализирует гидролиз α‑1,4‑глюкозидных связей крахмала, гликогена и родственных им полисахаридов до мальтозы, декстринов и других полимеров. Молекулярная масса фермента около 48000 Д. В состав молекулы входит атом кальция, который не только активирует фермент, но и защищает его от действия протеиназ, активность амилазы возрастает при влиянии ионов хлора. В крови она представлена двумя изоферментами: панкреатическим — P‑тип и слюнным — S‑тип, каждый из которых делится на несколько фракций. Изофермент S‑типа составляет в целом 45‑70% (в среднем 57%), остальное приходится на долю P‑типа. Оба изофермента имеют почти идентичные каталитические и иммунологические свойства, незначительно отличаются по электрофоретической подвижности, но хорошо разделяются при гель‑фильтрации на ДЭАЭ‑сефадексе. Существует также макроамилаза, которая не выделяется почками, но может встречаться в сыворотке крови в норме (около 1 % здоровых людей) и патологии (2,5 %).

Высокая активность амилазы наблюдается в околоушной и поджелудочной железах. Вместе с тем, ее активность, хотя и намного ниже, обнаруживается в толстом и тонком кишечнике, скелетных мышцах, печени, почках, легких, фаллопиевых трубах, жировой ткани. В крови фермент связан как с белками плазмы крови, так и с форменными элементами. Активность фермента одинакова у мужчин и у женщин и не зависит от характера принимаемой пищи и времени суток.

Существующие методы изучения активности a‑амилазы в биологических жидкостях делятся на две большие группы:

1. Сахарифицирующие (редуктометрические), основанные на исследовании образующихся из крахмала сахаров по редуцирующему действию глюкозы и мальтозы.

2. Амилокластические, базирующиеся на определении остатка нерасщепленного крахмала:

  • по степени интенсивности его реакции с йодом. Эти методы более чувствительны и специфичны, но точность их во многом зависит от качества крахмала и оптимизации условий определения.
  • по вязкости суспензии крахмала, не отличаются высокой точностью и сейчас не применяются.

3. Методы с применением хромогенных субстратов –– основаны на использовании комплексов субстрат‑краситель, которые под действием α‑амилазы распадаются с образованием водорастворимого красителя.

4. Методы, основанные на сопряженных ферментативных реакциях:

Крахмал + Н2О  Мальтоза + Мальтотриоза + Декстрин

Мальтоза + Н2О  2 Глюкоза

Глюкоза + АТФ  Глюкозо‑6‑Ф + АТФ

Глюкозо‑6‑Ф+НАДФ  Глюконат‑6‑Ф + НАДФН

Активность фермента устанавливается по скорости накопления НАДФН.

В качестве унифицированных утверждены два амилокластических метода: Каравея (со стойким крахмальным субстратом) и Смита‑Роэ.

Определение активности амилазы с окрашенным
субстратом по набору фирмы "Lachema"

Принцип

α‑Амилаза катализирует гидролиз нерастворимого цветного крахмального субстрата с образованием синего, растворимого в воде красителя. Количество освобожденного красителя пропорционально каталитической активности фермента.

Нормальные величины

Сыворотка указанный метод 2,3‑5,8 мккат/л
по Каравею 12‑32 мг/с·л
по Смиту‑Рое 4,4‑8,3 мг/с·л
У новорожденных значения активности ниже в 2‑5 раз.
Моча указанный метод 16,6‑33,3 мккат/л
по Каравею или Смиту‑Рое  < 44 мг/с·л
Дуоденальное содержимое по Каравею 1,7‑4,4 г/с·л

Влияющие факторы

Завышение результатов наблюдается при стрессовых состояниях, при сокращении сфинктера Одди под воздействием, например, наркотических анальгетиков, сниженные результаты получаются при использовании оксалата и цитрата.

Клинико‑диагностическое значение

Повышение активности фермента происходит главным образом при заболеваниях поджелудочной железы. При остром панкреатите активность в крови и моче возрастает в 10‑30 раз. Гиперамилаземия наступает в начале заболевания, достигает максимума к 12‑24 ч, затем снижается и приходит к норме на 2‑6 день. Однако при тотальном панкреонекрозе может не отмечаться повышение активности амилазы. Возрастание активности фермента выявляется при беременности, почечной недостаточности, кишечной непроходимости, заболеваниях желчных путей, диабетическом кетоацидозе, некоторых опухолях легких и яичников, поражении слюнных желез. Выявление повышенного количества изоферментов P‑ или S‑типа не патогномонично для какого‑либо заболевания.

Низкие уровни фермента в сыворотке крови не имеют существенного значения. 

biokhimija.ru


Смотрите также