Формула треонин структурная


Треонин — Википедия

Материал из Википедии — свободной энциклопедии

Текущая версия страницы пока не проверялась опытными участниками и может значительно отличаться от версии, проверенной 18 ноября 2014; проверки требуют 5 правок. Текущая версия страницы пока не проверялась опытными участниками и может значительно отличаться от версии, проверенной 18 ноября 2014; проверки требуют 5 правок.
Треонин

({{{картинка}}})
({{{картинка3D}}})
({{{картинка2}}})
Систематическое
наименование
2-​амино-​3-​
гидроксибутановая
кислота
Сокращения Тре, Thr, T
ACU,ACC,ACA,ACG
Хим. формула HO2CCH(NH2)CH(OH)CH3
Рац. формула C4H9NO3
Молярная масса 119,12 г/моль
Температура
 • плавления 256 °C
Константа диссоциации кислоты pKa{\displaystyle pK_{a}} 2,20
9,96
Рег. номер CAS [72-19-5]
PubChem 6288
Рег. номер EINECS 200-774-1
SMILES
InChI
ChEBI 16857
ChemSpider 6051
Приведены данные для стандартных условий (25 °C, 100 кПа), если не указано иное.
 Медиафайлы на Викискладе

Треони́н (англ. Threonine; α-амино-β-гидроксимасляная кислота; 2-амино-3-гидроксибутановая кислота) — гидроксиаминокислота; молекула содержит два хиральных центра, что обусловливает существование четырёх оптических изомеров: L- и D-треонина (3D), а также L- и D-аллотреонина (3L).

L-треонин вместе с 19 другими протеиногенными аминокислотами участвует в образовании природных белков. Для человека треонин является незаменимой аминокислотой. У бактерий, дрожжей и растений из L-треонина при участии фермента треониндезаминазы синтезируется другая незаменимая аминокислота изолейцин. Суточная потребность в треонине для взрослого человека составляет 0,5 г, для детей — около 3 г.

Бактериями и растениями треонин синтезируется из аспарагиновой кислоты через стадию образования гомосерин-O-фосфата. Треонин участвует в синтезе коллагена и эластина, в белковом и жировом обмене, стимулирует иммунитет и помогает работе печени, препятствуя отложению в ней жиров.

ru.wikipedia.org

Формула Треонина структурная химическая

Структурная формула

Истинная, эмпирическая, или брутто-формула: C4H9NO3

Химический состав Треонина

Символ Элемент Атомный вес Число атомов Процент массы
C Углерод 12,011 4 40,3%
H Водород 1,008 9 7,6%
N Азот 14,007 1 11,8%
O Кислород 15,999 3 40,3%

Молекулярная масса: 119,12

Треони́н— ароматический пятичленный гетероцикл, содержащий один атом серы в цикле.

(α-амино-β-гидроксимасляная кислота; 2-амино-3-гидроксибутановая кислота) — гидроксиаминокислота; молекула содержит два хиральных центра, что обусловливает существование четырёх оптических изомеров: L- и D-треонина (3D), а также L- и D-аллотреонина (3L). L-треонин вместе с 19 другими протеиногенными аминокислотами участвует в образовании природных белков. Для человека треонин является незаменимой аминокислотой. Суточная потребность в треонине для взрослого человека составляет 0,5 г, для детей — около 3 г. Бактериями и растениями треонин синтезируется из аспарагиновой кислоты через стадию образования гомосерин-O-фосфата.

formula-info.ru

Что такое аминокислота треонин и его польза для организма

L — Треонин – незаменимая протеиногенная алкоаминокислота, которая участвует в построение всех органов и тканей организма человека. Прочитайте статью до конца и вы узнаете: чем L-треонин отличается от других треонинов? для чего нужен треонин в организме человека? функции треонина? биохимический обмен треонина. С вами Галина Батуро и аминокислота треонин.

 Структурная формула треонина

Треонин — аминокислота, а значит она имеет аминную голову Nh3 и карбоксильный хвост CООН. Как  у всех природных аминокислот, входящие в состав белков (протеиногенные), аминная голова и карбоксильный хвост присоединены к первому атому углерода, т.е. в альфа-положении. Кроме того, треонин имеет алко-группу ОН, которая присоединена к атому углерода в бетта-положении.

Молекула треонина имеет два центра вращения (хиральных центра), поэтому возможны 4 варианта взаиморасположения друг относительно друга амино- и алко- групп, именуемых оптическими изомерами или энантиомерами. В составе животных белков входит L-энантиомер треонина, но при химическом синтезе образуются все четыре изомера в равных  пропорциях. Очистка продукта от нефункциональных изомеров – процесс не простой, и это увеличивает стоимость коммерческих препаратов. При прочих равных, более очищенный препарат будет стоить дороже менее очищенного. L-треонин обладает биологической ценностью, ибо входит в состав природных белков. Другие изомеры не играют важной физиологической роли. Попадая в организм человека,  они разрушаются ферментами, катализирующими их распад. D-треонин не используется для роста и не подвергается действию оксидазы D-аминокислот.

Свойства треонина

Треонин на одну углеродную последовательность длиннее серина, спиртовая ОН – группа присоединена к молекуле углерода в β-положении, придавая аминокислоте как гидрофильные, так и липофильные свойства, что позволяет молекуле растворяться как в воде, так и в жирах.

При укладке треонина в кристалле образуется трехмерная сетка водородных связей. Связи между спиртовой группой ОН одной молекулы и аминной группой Nh4 другой молекулы объединяют молекулы треонина в спирали, параллельные оси углерода. Отдельные спирали объединяются в каркас водородными связями. Таким образом треонин поддерживает вторичную структуру белка, укрепляя ее водородными связями, что важно для правильного функционирования белковых молекул.

Ион водорода в гидроксильной группе ОН очень подвижен, способен легко отщепляться, поэтому молекула треонина служит местом связи белка с сахарами в соединениях, называемых гликопротеидами, которые входят в состав соединительной ткани. Соединительная ткань – это такая же опора для внутренних органов, как кости – опора для мышц.

Фосфорная кислота в некоторых видах белков соединена сложно-эфирной связью с белковой молекулой через спиртовую группу ОН треонина. Такие белки называется фосфопротеидами. К группе фосфопротеидов относят казеиноген молока, вителин и фосфитин желтков яиц и протеинов икры рыб. Много фосфопротеидов содержится в головном мозгу животных и человека.

Треонин является глюкогенной аминокислотой. Он повышает уровень инсулина в крови, является источником гликогена в печени, из него синтезируется  глюкоза.

Будучи протеиногенной аминокислотой, треонин входит в состав практически всех белков организма человека.

Треонин не синтезируется в человеческом организме, являясь незаменимой аминокислотой.  Для нормальной жизнедеятельности он должен в достаточном количестве поступать с продуктами питания.

Суточная потребность в треонине для взрослого человека – 0,5 г., для детей – 3 г.

Функции треонина

  •            Структурная
  •             Участие в углеводном обмене
  •             Участие в жировом обмене
  •             Пищеварительная
  •             Антитоксическая
  •             Иммуностимулирующая
  •             Нейромедиаторная

Структурная функция треонина

Треонин входит в состав практически всех белков человеческого организма, в т.ч. фермента пепсина, участвующего в переваривании протеинов в желудочно-кишечном тракте, а также белка соединительной ткани  фибрина. В большинстве природных белков его содержание 2-6%.

Треонин – ведущая аминокислота для нормального функционирования соединительной ткани.  Треонин – это здоровая гладкая сияющая кожа, ибо именно коллаген придает ей упругость.

Единственным отличием человеческого инсулина от инсулина других млекопитающих является наличие треонина в положении 3 О В-цепи инсулина.

Треонин входит в состав зубной эмали. Без достаточного потребления этой аминокислоты начнется разрушение структуры зубов, а там и кариес не за горами.

Гликопротеиды

Гликопротеиды — особый класс белков, которые образуются присоединением сахарного кольца  к белку через спиртовую группе ОН треонина. Небелковая часть, присоединенная к белку, обеспечивающая выполнение функции, называется простетической группой. Простетической группой гликопротеидов являются различные ГликозоАминоГликаны, в частности гиалуроновая кислота. Белки соединительной ткани, выполняют функцию опоры для внутренних органов, заполняя все промежутки между функциональными тканями. Гликопептиды вместе с коллагеном и гиалуроновой кислотой – это такая набивка внутреннего пространства организма. Гиалуроновая кислота является каркасом, поддерживающим кожу. Она удерживает молекулы воды, что позволяет сохранять гладкость и тургор кожи. Другие гликопротеиды входят в состав суставных хрящей, обеспечивая их высокую подвижность. Треонин помогает соединительным тканям (сухожилиям, костям, хрящам) быть сильными и упругими.

Коллаген в организме есть везде. Мышечные фасции – пленки, структурирующие мышечное волокно, связки, сухожилия, чехлы, покрывающие внутренние органы – везде есть коллаген, погруженный в матрикс из гликопротеидов – этакого вязкого желе, которое сообщает упругость и растяжимость тканям.

Понятно, почему потребность в треонине в детском возрасте в 12 раз больше, чем во взрослом: дети интенсивно растут, т.е. растут кости, мышцы, связки, сосуды, а это значит, что на конвейер, вырабатывающий белки соединительной ткани должны постоянно поступать строительная аминокислота треонин, необходимая для синтеза гликопротеидов . Нет строй.материала – каркас дома-организма будет с дефектами: сколиоз, плоскостопие, вывихи шейных позвонков, мышечная дистрофия, слабость сердечной мышцы, и даже близорукость и кариес – это болезни, связанные с соединительно-тканной недостаточностью, которая в том числе возникает при недостатке соединительно-тканных аминокислот, в т.ч. треонина.

 Даже во взрослом состоянии организм постоянно обновляет сам себя: старые белки разрушаются и их место занимают вновь синтезированные, в организме нет ничего неизменного, даже костная ткань обновляется, даже зубная эмаль создается заново. В процессе самообновления вновь и вновь синтезируется соединительная ткань, и для того, чтобы с возрастом ее качество не ухудшалось, необходимо достаточное поступление аминокислот, в т.ч. треонина.

 Будучи соединительно-тканной аминокислотой, треонин необходим для восстановления после любых травм и операций, когда идет активное производство соединительной ткани для починки поврежденных структур.

Фосфопротеиды

Фосфопротеиды — особый класс белков, в которых фосфорная кислота соединена сложно-эфирной связью с белковой молекулой через аминокислоты треонин или серин. К белкам этого класса относятся казеин молока, вителлин и фосвитин, выделенный из яичного желтка, ихтулин  икры рыб.  Особенно много фосфопротеидов содержится в головном мозгу. Некоторые фосфопротеиды являются ферментами: фосфорилаза, гликогенсинтетаза, ТАГ-липаза. Фосфопротеиды содержат органически-связанный лабильный, т.е. способный как легко отщепляться, так и присоединяться, фосфат, что необходимо для выполнения клеткой важных биологических функций.

Особые ферменты — протеинкиназы присоединяют остаток фосфорной кислоты, отщепляя его от молекулы АТФ. Фосфорилирование происходит по спиртовой группе ОН, т.е. фосфорные хвостики навешиваются на белок там, где есть аминокислоты треонин, серин и фенилаланин. Фосфорилирование регулирует работу белка: усиливает или тормозит каталитическую функцию ферментных белков, сродство белка при связывании с другими молекулами, изменяет его стабильность. При фосфорилировании активность белка может измениться в 500 раз. Путем фосфорилирования организм осуществляет тонкую настройку биохимического конвейера, приспосабливая свою работу к меняющимся условиям внешней среды.

При фосфорилировании на долю треонина приходится 8-10%  фосфатных групп.

Участие в аминокислотном обмене 

Поступающий с пищей треонин используется для синтеза белка. Оставшийся невостребованным треонин подвергается распаду.

Долгое время считалось, что в печени треонин разлагается ферментом ТреонинАльдолазой на аминокислоту глицин и ацетальдегид. Реакция, которая описана во многих учебниках биохимии можно посмотреть здесь: Синтез глицина.  Как выяснилось (1) за работу ТреонинАльдолазы принимали действие ферментов ТреонинДегидратазы и ЛактатДегидрогеназы. В печени млекопитающих содержится фермент АллоТреонинАльдолаза, который расщепляет АллоТреонин, изомер Треонина, не входящий в состав белков и не поддерживающий рост и не встречающийся, как природное вещество.

У человека треонин НЕ распадается до аминокислоты глицин и НЕ является источником глицина, т.к. в митохондриях отсутствует специфический фермент ТреонинДегидрогеназа.

Распад Треонина и углеводный обмен

В клетках печени аминокислота треонин распадается под действием фермента ТреонинДегидратазы с участием Пиридоксаль-5-фосфата (активная форма витамина B6). Фермент отсекает аминную голову треонина, происходит необратимое дезаминирование аминокислоты. Конечным продуктом реакции выступает α-КетоМасляная Кислота (α-КетоБутират).

В дальнейшем альфа-КетоМасляная кислота быстро и необратимо расщепляется на пропионовую кислоту и углекислый газ, а пропионовая кислота через образование янтарной кислоты (сукцината)  включается в глюконеогенез. Для переработки пропионовой кислоты требуется витамин В 12.  Таким образом треонин является источником  глюкозы, которая запасается в виде гликогена в печени и по мере необходимости вновь отправляется в топку для выработки энергии.

Основная функция ТреонинДегидратазы в печени — мобилизовывать углерод треонина для глюконеогенеза и синтеза глюкозы в печени, когда глюкозы не хватает. Это состояние возможно при голодании, низкоуглеводистой диете или высокобелковой диете, когда белки поступают с избытком. Фермент активизируется при высоком поступлении белка с пищей, перегоняя избыточный белок на глюкозу. Вот такая засада. В погоне за снижением веса мы отказываемся от углеводов, увеличиваем потребление белка, а организм включает ТреониДегидратазу и изготавливает сахар.

В митохондриях некоторых млекопитающих (морских свинок, крыс, но не человека!) треонин распадается под действием фермента ТреонинДегидрогеназа при участии НАД+ до аминоацетона.

Аминоацетон в дальнейшем окисляется в митохондриях до ацетилКоА , который сгорает в цикле Кребса с выделением энергии. В печени крысы этим путем окисляется до 35% треонина. Эта реакция приведена во многих учебниках биохимии, причем без указания, что в организме человека данный процесс не происходит.

У человека отсутствует фермент ТреонинДегидрогеназа, поэтому распад треонина до аминоацетона невозможен.

Треонин — активная глюкогенная аминокислота. Академик А.А. Покровский считал треонин одной из пяти аминокислот, являющихся наиболее важными источниками углерода для синтеза глюкозы и гликогена. Потребление ее в больших количествах дает инсулиновую реакцию — выброс инсулина, как на потребление глюкозы. Организм как бы заранее готовится утилизировать сахар, на который будет переработан треонин.

 Участие в жировом обмене

Треонин наряду с метионином и аспарагиновой кислотой помогает печени расщеплять жиры и жирные кислоты. Он входит в состав многих ферментов, утилизирующих жиры. Недостаток треонина в продуктах питания способствуют развитию жировой дистрофии печени

Пищеварительная функция треонина

Треонин входит в состав пищеварительного фермента пепсина, участвующего в расщеплении белков в желудочно-кишечном тракте. Он поддерживает нормальную работу кишечника, принимает активное участие в процессах пищеварения и усвоения питательных веществ. Функция треонина приобретает особое значение при недостатке аминокислоты холина.

Треонин помогает  при непереносимости некоторых продуктов питания, например глютена пшеницы.

Антитоксическая функция треонина

За счет подвижной группы ОН, треонин соединяется с токсическими веществами и дезактивирует их, а потом выводит из организма

 Иммуностимулирующая функция треонина

Треонин участвует в синтезе иммуноглобулинов и антител, которые защищают организм от инфекций.

Нейромедиаторная функция треонина

Треонин является источником для образования тормозного медиатора ГАМК. О его функции читайте здесь http://zaryad-zhizni.ru/tormoznyie-i-vozbuzhdayushhie-aminokislotyi/. Как предшественник нейромедиатора, он используется в комплексном лечении депрессии, и других заболеваний нервной системы.

Он улучшает память, повышает концентрацию внимания, увеличивает работоспособность, поднимает настроение. Он оказывает антидепрессантное действие и регулирует передачу нервного импульса в головном мозгу.

Добавки треонина бывают полезны при лечении бокового амиотрофического склероза и рассеянного склероза.

Применяется в комплексном лечении алкоголизма и наркомании, т.к. снижает тягу к веществам, вызывающим зависимость.

Продолжение читайте здесь: http://zaryad-zhizni.ru/treonin-v-produktah-pitaniya/. 

Понравилась статья? Делитесь информацией в соц. сетях, оставляйте комментарии. С вами Галина Батуро и аминокислота треонин.

  1. Малиновский А.В. Переаминирование треонина. стр. 5-6.

zaryad-zhizni.ru

Свойства треонина в организме. Аминокислота, необходимая для производства коллагена

Скорее всего, вы не много слышали о треонине, но эта аминокислота участвует в ряде биологических процессов. Наиболее известные свойства треонина в организме — формировании основы соединительных тканей, таких как коллаген и эластин.

Она также помогает регулировать пищеварение, настроение и рост мышц.

Незаменимые аминокислоты такие как треонин, являются строительными блоками белков. Они играют жизненно важную роль в структуре наших костей, мышц и кожи.

Когда мы не употребляем достаточно продуктов с высоким содержанием этих важных соединений, мы можем испытывать симптомы дефицита. Это изменения настроения, раздражительность, спутанность сознания и проблемы с пищеварением.

Это одна из причин, по которой необходимо придерживаться сбалансированной диеты, включающей в себя ряд продуктов с высоким содержание белков. Эти продукты гарантируют получение достаточного количества незаменимых аминокислот.

Что такое треонин?

Треонин является незаменимой аминокислотой, которая играет важную роль в регулировании баланса белка в организме. Поскольку она считается «незаменимой аминокислотой», это означает, что организм не синтезирует аминокислоту. Поэтому для ее получения нам необходимо есть продукты с высоким содержанием треонина.

Аббревиатура треонина — Thr, а однобуквенный код — T. Правильное произношение треонина — «три-ух-необходимость».

Формула треонина — C4H9NO3, и он содержит — аминогруппу, карбоксильную группу и боковую цепь, содержащую гидроксильную группу. Это делает структуру треонина полярной незаряженной аминокислотой.

Аминокислота встречается в природе в L-форме, L-треонине. Это сопряженное основание L-треониния и сопряженная кислота L-треонината.

Вот некоторые общие вопросы о структуре аминокислоты треонина:

  • Сколько стереоизомеров имеет треонин? Thr имеет четыре возможных стереоизомера: (2S, 3R), (2R, 3S), (2S, 3S) и (2R, 3R).
  • Треонин положительно заряжен? Считается, что аминокислота T обладает полярными свойствами.
  • Является ли треонин кислотным или основным? Thr считается полярным. Тогда как аминокислоты лизин и аргинин считаются основными и заряженными, а аспартат и глутамат являются кислыми и заряженными отрицательно.
  • Что такое кодон треонина? Возможные треониновые кодоны включают ACA, ACC, ACG и ACT.

Аминокислота Т является предшественником серина и глицина, двух других аминокислот, необходимых для нормального функционирования организма.

Глицин является условно незаменимой аминокислотой. Это означает, что он вырабатывается организмом в небольших количествах. Он также доступен в продуктах питания, и многие люди могут извлечь выгоду из потребления большего количества из своего питания.

Это особенно верно, если у человека есть заболевание, ограничивающее синтез глицина.

Действие треонина в организме

1.Свойства треонина в организме – поддерживает здоровье пищеварительной системы

Треонин защищает пищеварительный тракт, создавая покрывающий его слой слизи и служит барьером для повреждения пищеварительных ферментов. Эта важная аминокислота также поддерживает здоровую функцию кишечника, способствуя защитным эффектам слизистого барьера кишечника.

Согласно исследованиям, опубликованным в Frontiers in Bioscience, большая часть пищевого треонина используется для синтеза белка слизистой оболочки кишечника. По этой причине потребление продуктов Thr может помочь улучшить здоровье кишечника в физиологических и патологических условиях как у людей, так и у животных.

2.Свойства треонина в организме — повышает иммунную систему

Нам нужно достаточно треонина для поддержания правильной иммунной функции. Тимус использует незаменимую аминокислоту для производства Т-клеток или Т-лимфоцитов, которые борются с инфекциями в организме.

Исследования, опубликованные в «Cold Spring Harbor Perspectives in Biology», утверждают, что

«серин/треонинкиназы контролируют эпигенетические, транскрипционные и метаболические программы, определяющие функцию Т-клеток»

.

Исследователи объясняют, что на базовом уровне серин и треонинкиназы работают как выключатели. Они запускают рецепторы антигена и цитокинов, которые составляют иммунную систему.

3.Свойства треонина в организме — улучшает мышечное сокращение

Есть некоторые свидетельства того, что треонин может способствовать развитию симптомов БАС, или болезни Лу Герига. Хотя необходимы дополнительные исследования, чтобы лучше понять его роль. Треонин работает на повышение уровня глицина в центральной нервной системе.

Глицин используется для лечения спастичности. Поэтому L-треонин был оценен по его способности улучшать спастичность или сокращать мышцы у пациентов с БАС.

В обзоре, проведенном в Австралии, исследователи обнаружили, что двойное слепое, плацебо-контролируемое исследование перорального приема L-треонина для лечения спастичности позвоночника указывает на умеренный спазмолитический эффект. Тем не менее, исследования с участием пациентов с БАС не показали улучшения при лечении L-треонина.

Эти смешанные обзоры показывают, что использование добавок L-треонина может помочь уменьшить мышечные сокращения. Однако, он может быть неэффективным для симптомов БАС.

4.Свойства треонина в организме в поддержании силы в мышцах и костях

Знаете ли вы, что белки коллагена и эластина нуждаются в треонине для правильного производства? Возможно, вы уже знаете, что коллаген является наиболее распространенным белком в организме. Он содержится в наших мышцах, костях, коже, кровеносных сосудах, сухожилиях и пищеварительной системе.

Поскольку треонин позволяет производить коллаген, он играет жизненно важную роль в здоровье костей и мышц.

Исследования, проведенные в Техасском университете A&M, показывают, что глицин из треонина, пролина и гидроксипролина составляет 57% от общего количества аминокислот в коллагене. Аминокислота треонин является предшественником глицина. Он также используется во время биосинтеза креатина, обеспечивая мышцы прямым источником топлива для восстановления повреждений.

Треонин также учитывает правильную функцию эластина. Эластин – это белок, содержащийся в соединительной ткани. Он позволяет коже, сухожилиям и связкам восстанавливать форму после растяжения или сокращения.

5.Свойства треонина в организме — помогает предотвратить ожирение печени

Аминокислота предотвращает накопление жира в печени. Это достигается путем регулирования жирового обмена и облегчения липотропной функции.

Липтропные соединения способствуют расщеплению жира во время обмена веществ. Без аминокислот — треонина, метионина и аспарагиновой кислоты это было бы невозможно. Дефицит треонина может привести к ожирению печени и даже к печеночной недостаточности.

Исследование на животных, опубликованное в Американском журнале физиологии, показало, что треонин — дефицитное питание увеличивают митохондриальное разобщение в печени. Питание, в котором отсутствуют качественные белковые продукты, может привести к неправильной работе клеток и накоплению жиров в печени.

6.Свойства треонина в организме — облегчает беспокойство и легкую депрессию

Исследования показывают, что изменения уровня аминокислот в сыворотке, включая серин и глицин, требующие треонин для производства, связаны с большой депрессией. Исследователи в Бельгии обнаружили — изменения уровня треонина, аспартата, аспарагина и серина могут предсказать реакцию пациента на лечение антидепрессантами. Они модулируют уровни аминокислот в организме.

Треонин является предшественником глицина, помогающего успокоить нервы и поддерживающего когнитивное здоровье. Его часто используют в качестве добавки для снятия признаков тревоги и депрессии. Глицин также известен своей способностью улучшать сон, умственную деятельность, настроение и память.

7.Свойства треонина в организме — ускоряет заживление ран

Треонин нужен для правильного производства коллагена, необходимого для формирования соединительной ткани и заживления ран.

Исследования показывают, что после ожогов или травм у людей наблюдается больший выброс треонина в моче. Это указывает на то, что аминокислота метаболизируется из тканей организма после травмы.

Увеличение потребления треонина через продуктов или добавки может помочь ускорить заживление ран, ожогов и других форм травм.

Симптомы и причины дефицита треонина

Дефицит треонина встречается редко, так как большинство людей получают достаточно аминокислот в употребляемых продуктах. Однако люди с несбалансированным питанием, веганы и вегетарианцы, могут не потреблять достаточное количество треониновой пищи. Что может вызвать низкий уровень аминокислот.

Дефицит треонина может вызывать следующие симптомы:

  • проблемы с пищеварением
  • раздражительность или эмоциональное возбуждение
  • путаница
  • повышенное содержание жира в печени
  • плохое усвоение питательных веществ

Продукты и добавки

В чем содержится треонин?

Аминокислота треонин встречается в природе в форме L-треонина. Хорошо сбалансированное питание, включающее высококачественные белковые продукты, обеспечит организм достаточным количеством для поддержания нормального уровня.

Лучшие треониновые продукты включают в себя:

  1. Мясо свободного выгула (включая курицу, баранину, говядину и индейку)
  2. Выловленная рыба (в том числе лосось)
  3. Молочные продукты
  4. Творог
  5. Яйца
  6. Морковь
  7. Бананы
  8. Семена кунжута
  9. Семена тыквы
  10. Фасоль
  11. Эдамамэ
  12. Спирулина
  13. Чечевица

Дефицит треонина редко встречается у людей, придерживающихся сбалансированного питания с высоким содержанием белка. Для веганов и вегетарианцев употребление в пищу бобов, семян и гороха поможет поддерживать нормальный его уровень.

Порошок и капсулы L-треонина доступны в Интернете или в большинстве магазинов здоровой пищи. Вы также можете обнаружить, что добавки эластина содержат L-треонин.

Как принимать треонин и дозировка

Добавки треонина бывают в виде капсул по 500 мг, которые можно принимать до трех раз в день. Это в зависимости от потребностей в здоровье и уровня дефицита Т-аминокислот.

Наиболее распространенная доза L-треонина составляет 500–1000 мг в день. Исследования показывают, что дозы до четырех грамм в день в течение 12 месяцев безопасны.

Использование L-треонин для устранения дефицита или улучшения симптомов какого-либо заболевания лучше производить под наблюдением врача.

Рецепты

Есть так много способов включить треонин в свой рацион. Сосредоточьтесь на получении достаточного количества белка в питании.

Вы можете сделать это с органическим мясом, пойманной в дикой природе рыбой, яйцами, бобами, орехами и семенами. Вот для начала несколько полезных и вкусных рецептов:

Риски и побочные эффекты

Хотя добавление треонина в соответствующих количествах обычно считается безопасным, некоторые люди могут испытывать незначительные побочные эффекты. Это головная боль, тошнота, расстройство желудка и кожная сыпь.

Недостаточно доказательств того, что беременным или кормящим женщинам следует принимать добавки треонина. Вместо этого лучше всего получать достаточно аминокислот из сбалансированного питания.

Люди, принимающие антагонисты NMDA под названием мемантин (Namenda), должны избегать использования этой добавки. Это один из видов лекарств от болезни Альцгеймера. Аминокислота может снизить эффективность этих лекарств.

Свойства треонина в организме — последние мысли

  • Какова функция треонина? Треонина является незаменимой аминокислотой, которая играет важную роль в регулировании баланса белка в организме.
  • Преимущества этой аминокислоты включают ее способность поддерживать здоровье пищеварительной системы, укреплять иммунную систему, улучшать мышечную силу. А также уменьшать мышечные спазмы, снимать беспокойство и легкую депрессию и ускорять заживление ран.
  • Какие продукты с высоким содержанием треонина? Большое количество треонина содержат высококачественные белковые продукты, включая органическое мясо, пойманную в дикой природе рыбу. А также яйца, органические молочные продукты, семена и бобы.
  • Кто не получает достаточное количества треонина в рационе питания, его прием в виде добавок может помочь поддерживать нормальный уровень. Капсулы и порошки доступны в интернете и в магазинах здоровой пищи.

ЧИТАЙТЕ ДАЛЕЕ:     Удивительная польза тирозина для здоровья мозга и щитовидной железы. Информация о питании и дозировке

 

Поделиться:

ladyinfanta.ru

строение и классификация аминокислот: таблицы с формулами

Строение основных аминокислот: 20 «магических», входящих в состав белка. Структура. Классификации.  Таблицы с формулами. Название и международные сокращения протеиногенных аминокислот.  С вами я, Галина Баева, 20 «магических» аминокислот и красивые таблицы со структурными формулами природных аминокислот.

Природные аминокислоты — это структурные единицы (мономеры) белков. В состав белков входят всего 20 т.н. «магических» аминокислот, которые также называются протеиногенными. Все они имеют сходное строение.

Кроме протеиногенных аминокислот в организме присутствуют и непротеиногенные, которые выполняют различную работу, в основном это промежуточные соединения в биохимическом конвейере, как например, орнитин, сигнальные молекулы, как β-аланин или нейромедиаторы, как ГАМК.

Особенности строения природных аминокислот

Строение аминокислот тесно связано с их функциями. Сходные по химической структуре вещества делают сходную работу. Попробуем разобраться, чтобы потом не путаться в аннотациях к препаратам.

Все аминокислоты слеплены по одному лекалу.

Голова – аминный остаток, содержащий азот N.

Углеродный скелет, состоящий из цепочки атомов углерода (в простейшем случае – один углерод, к которому «спереди» прицеплен аминный остаток, а сзади – карбоновый хвост)

Хвост – остаток карбоновой кислоты – СООН

Сбоку к углеродному скелету может быть присоединена еще какая-нибудь химическая группировка, которая придает данному веществу особые свойства.

Углеродная цепочка вместе с кислотным хвостом, присоединенная к аминной голове, называется мудреным словом «алифатический радикал».

Номенклатура аминокислот

Углеродная цепочка (скелет) может состоять как из 1 атома углерода, так и из нескольких. В последнем случае имеет значение, к какому атому углерода, начиная счет от карбоксильной группы, присоединится аминная голова. Это может быть как 1-ый атом углерода, так и 2-ой, 3-ий и далее. Химики договорились обозначать атомы углерода не цифрами, а буквами греческого алфавита: α - 1-ый атом углерода, начиная с карбоксильного хвоста, β— 2-ой, γ — 3-й, и т.д.

Если аминогруппа присоединяется к углероду в α-положении, такую аминокислоту называют α-аминокислотой, соответственно, если аминогруппа присоединена в β-положении — то это β-аминокислота, если в γ — то γ -аминокислота.

Все 20 природных протеиногенных аминокислот относятся к группе α -аминокислот.

Из β — аминокислот наиболее известен β-аланин, а из γ-аминокислот наиболее известна γ-аминомасляная кислота (ГАМК).   Их структурные формулы приведены ниже.

Таблица 1 Строение протеиногенных аминокислот

Таблица 2 Структурные формулы аминокислот

Таблица 3 Модели структурных формул аминокислот

Классификация аминокислот

Существует несколько классификаций аминокислот:

  1. В зависимости от строения алифатического радикала, аминокислоты подразделяются на следующие группы:
  • Просто аминокислоты с алифатическим радикалом, т.е. такие, у которых углеродная цепочка не содержит дополнительных затей. Их называют МоноАминоМоноКарбоновые:  глицин и аланин
  • Аминокислоты с разветвленной боковой цепью, у которых углеродный скелет образует боковые вилки: валин, лейцин, изолейцин. Изолейцин по химическому составу не отличим от лейцина, но его углеродный скелет по-другому загнут, т.е. он является стереоизомером.  Иногда его выделяют в отдельную аминокислоту, а иногда – нет. Аминокислоты с разветвленной боковой цепью тоже относятся к группе МоноАминоМоноКарбоновых аминокислот.
  • Аминокислоты, у которых в алифатическом радикале имеются разные группировки:

Спиртовая  – ОН.   Их называют ОксиМоноАминоМоноКарбоновые: серин и треонин

Карбоксильная, т.е. второй кислотный хвост. Это МоноАминоДиКарбоновые аминокислоты: аспарагиновая кислота (аспартат) и глутаминовая кислота (глутамат). Их называют еще Кислые аминокислоты, этакое «масло масляное».

Амидная. Карбоксильный хвост отрастил себе вторую аминную голову: аспарагин и глутамин. Кажется, понятным, что это производные соответственно аспартата и глутамата. Их называют Амиды МоноАминоДиКарбоновых аминокислот

Аминная.  Вторая аминная голова присоединилась к углеродному скелету: лизин

Гуанидиновая: дополнительные аминные вставки — аргинин

Лизин и Аргинин относят также к группе ДиАминоМоноКарбоновых аминокислот, ибо у них есть по второй аминной группе. Поскольку эти аминокислоты в нейтральной среде (вода, рН=7), проявляют щелочные (основные) свойства, повышая водородный показатель (рН становится › 7), то их относят к группе Основных аминокислот

Серосодержащие аминокислоты. Имеют в радикале атом серы S:  цистеин, метионин

Аминокислоты, содержащие ароматический радикал– углеродное колечко или Ароматические аминокислоты  фенилаланин, тирозин, триптофан

Аминокислоты с гетероциклическим радикалом – колечко с атомом азота вместо углерода, поэтому он «гетеро» — «разнообразный»: триптофан и гистидин.

Нетрудно заметить, что триптофан входит в группу как ароматических аминокислот, так и в группу аминокислот с гетероциклическим радикалом, а все потому, что у него есть как гетороциклический радикал, так и ароматический.

Иминокислоты – углеродный скелет не вытянут в цепочку, а замкнут в колечко, из которого торчат аминная голова и рядом кислотный хвост: пролин и оксипролин

2. Классификация,  в основу которой положена полярность алифатического радикала.

  • Неполярные (гидрофобные) аминокислоты. Они имеют неполярные связи между атомами C-C, C-H. Это глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин, пролин, триптофан — 8 аминокислот
  • Полярные незаряженные (гидрофильные) аминокислоты. Они имеют полярные связи между атомами С-О, C-N, O-H, S-H. Это серин, аспарагин, глутамин, треонин, метионин — 5 аминокислот
  • Полярные отрицательно-заряженные аминокислоты.  У них в радикале присутствуют группы, которые в водной среде (рН = 7) заряжены отрицательно, т.е. они выступают как отрицательно-заряженный ион (анион). Это аспарагиновая и глутаминовая кислоты, тирозин, цистеин — 4 аминокислоты
  • Полярные положительно-заряженные аминокислоты. У них в радикале присутствуют группы, которые в водной среде (рН=7) заряжены положительно, т.е. они выступают как положительно-заряженный ион (катион). Это лизин, аргинин, гистидин — 3 аминокислоты.

Чем больше в белке аминокислот, обладающих полярностью, тем выше способность белка к химическим реакциям, т.е. его реактогенность. С реактогенностью белка непосредственно связаны его функции. Белки соединительной ткани, например кератин, входящий в состав волос и ногтей, имеет мало полярных аминокислот. Напротив, ферменты — белки-катализаторы биохимических реакций, обладают аминокислотным составом с множеством полярных групп.

3. Классификация по отношению к водородному показателю (рН)

  • Аминокислоты, обладающие нейтральными свойствами с рН 5,97 – 6,02.  Это  глицин, аланин, серин, валин, лейцин, изолейцин,треонин, цистин, метионин — 9 аминокислот.  Они имеют одну аминную голову и один карбоксильный хвост
  • Аминокислоты, обладающие слабокислыми свойствами рН 3,0 – 5,7. Это аспарагиновая и глутаминовая кислоты. Они имеют одну аминную голову, но два карбоксильных хвоста, поэтому их называют «кислотами».
  • Аминокислоты, обладающие щелочными свойствами с  рН 9,7 – 10,7.  У них две аминные головы и один карбоксильный хвост. Это лизин, аргинин, гистидин.

4. Классификация по способности к синтезу в организме человека и животных.

  • Заменимые аминокислоты: глицин, серин, аланин, аспарагиновая кислота, аспарагин, глутаминовая кислота, глутамин, пролин
  • Условно-заменимые аминокислоты: аргинин, гистидин, тирозин, цистеин
  • Незаменимые аминокислоты: валин, лейцин, изолейцин, треонин, лизин, триптофан, фенилаланин, метионин

Подробнее о них рассказывается здесь:  Аминокислоты заменимые и незаменимые: где взять.

5. Классификация аминокислот по путям биосинтеза.

В живых организмах аминокислоты могут производится (синтезироваться) из других соединений. Путь биосинтеза — это последовательность химических реакций, которые обусловлены наследственной (генетической) матрицей. Он записан в генетическом коде и обусловлен наличием ферментов, запускающих данные реакции. Биосинтез идет не хаотично, а количество исходных и промежуточных соединений ограничено. Так из всего многообразия природных аминокислот для синтеза белка используются только 20. Соответственно, исходные и промежуточные соединения на путях биосинтеза отдельных аминокислот образуют кластеры или семейства, где соединения могут преобразовываться друг в друга.

  • Семейство аспартата: аспарагиновая кислота (аспартат), аспарагин, изолейцин, лизин, треонин, метионин
  • Семейство глутамата: глутаминовая кислота (глутамат), глутамин, пролин, аргинин
  • Семейство пирувата: аланин, валин, лейцин
  • Семейство серина: серин, глицин, цистеин
  • Семейство пентоз: гистидин, триптофан, фенилаланин, тирозин
  • Семейство шикимата: триптофан, фенилаланин, тирозин

Надо сказать, что данные пути метаболизма реализуются в биологических системах, но не все они имеются в организме человека. Так высшие животные и человек не способны синтезировать ароматическое кольцо, поэтому путь шикимата — это не для нас. Аналогично с другими путями синтеза незаменимых аминокислот. Для наглядности незаменимые аминокислоты выделены жирным шрифтом.

6. Классификация аминокислот по путям катаболизма

Катаболизм — процесс распада, противоположен анаболизму или процессу синтеза. В организме катаболизм также обусловлен генетической программой и набором ферментов. Конечным итогом деградации аминокислот является аммиак, вода и углекислый газ, а также выделяется энергия в виде тепла или связанная в молекулах АТФ. В зависимости от промежуточных соединений, дающих энергию, аминокислоты подразделяются на следующие группы:

  • Глюкогенные: дающие метаболиты (промежуточные соединения), из которых может быть синтезирована глюкоза: глицин, аланин, серин, треонин, валин, аспарагиновая кислота, аспарагин, глутаминовая кислота, глутамин, пролин, аргинин, гистидин, цистин, метионин
  • Кетогенные: распадающиеся до ацетоацетилКоА и ацетилКоА, из которых могут быть синтезированы кетонные тела: лизин, лейцин
  • Промежуточные: при распаде этих аминокислот образуются метаболиты обоих типов: изолейцин, триптофан, фенилаланин, тирозин

Подробнее о глюкогенных и кетогенных аминокислотах можно прочитать здесь: Гликогенные аминокислоты

Правые и левые аминокислоты

В зависимости от прикрепления аминогруппы по отношению к карбоксильному хвосту в углеродной цепочке, аминокислоты могут быть «правыми» или «левыми», иначе говоря, их относят к D- или L- изомерам. Такие формы называют оптически активными, они не отличаются по химическому составу, но в пространстве относятся друг другу, как левая и правая рука.

В белковые молекулах присутствуют только L (левые) -изомеры аминокислот, правые (D) -изомеры могут обладать особыми свойствами и выступать как медиаторы, т.е. сигнальные молекулы, но чаще они образуют балласт. В обычных продуктах питания D-аминокислот практически нет. Они образуются при химическом синтезе и могут встречаться в искусственных протеинах, используемых в спортивном питании или в качестве биологически-активных добавок к пище. D-аминокислоты с трудом расщепляются ферментами, ибо они не физиологичны. В печени и почках содержится особый фермент — оксидаза D-аминокислот, предполагают, что она превращает нефизиологичные правые аминокислоты в физиологичные левые. Количество ее невелико, т.к. обычно в пище содержится очень мало D-аминокислот.

При химическом синтезе образуется равное количество D- и L- изомеров, но в синтезе белка участвуют аминокислоты только L – ряда. Это следует учитывать лицам, принимающим препараты аминокислот: L-аминокислоты будут существенно дороже из-за необходимости их выделения из смеси, но эффект от их применения будет существенно выше

Читайте далее о том, что делает в организме каждая аминокислота. Поверьте, им есть, чем заняться. С вами была Галина Батуро. Делитесь информацией в соц.сетях, оставляйте комментарии.

 

zaryad-zhizni.ru

Аминокислоты — Википедия

Аминокисло́ты (аминокарбо́новые кисло́ты; АМК) — органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы. Основные химические элементы аминокислот — это углерод (C), водород (H), кислород (O), и азот (N), хотя другие элементы также встречаются в радикале определенных аминокислот. Известны около 500 встречающихся в природе аминокислот (хотя только 20 используются в генетическом коде). [1] Аминокислоты могут рассматриваться как производные карбоновых кислот, в которых один или несколько атомов водорода заменены на аминогруппы.

Большинство из около 500 известных аминокислот были открыты после 1953 года, например во время поиска новых антибиотиков в среде микроорганизмов, грибов, семян, растений, фруктов и жидкостях животных. Примерно 240 из них встречается в природе в свободном виде, а остальные только как промежуточные элементы обмена веществ.[1]

Открытие аминокислот в составе белков[править | править код]

Аминокислота Аббревиатура Год Источник Впервые выделен[2]
Глицин Gly, G 1820 Желатин А. Браконно
Лейцин Leu, L 1820 Мышечные волокна А. Браконно
Тирозин Tyr, Y 1848 Казеин Ю. фон Либих
Серин Ser, S 1865 Шёлк Э. Крамер
Глутаминовая кислота Glu, E 1866 Растительные белки Г. Риттхаузен[de]
Глутамин Gln, Q
Аспарагиновая кислота Asp, D 1868 Конглутин, легумин (ростки спаржи) Г. Риттхаузен[en]
Аспарагин Asn, N 1806 Сок спаржи Л.-Н. Воклен и П. Ж. Робике
Фенилаланин Phe, F 1881 Ростки люпина Э. Шульце, Й. Барбьери
Аланин Ala, A 1888 Фиброин шёлка А. Штреккер, Т. Вейль
Лизин Lys, K 1889 Казеин Э. Дрексель
Аргинин Arg, R 1895 Вещество рога С. Гедин
Гистидин His, H 1896 Стурин, гистоны А. Коссель[3], С. Гедин
Цистеин Cys, C 1899 Вещество рога К. Мёрнер
Валин Val, V 1901 Казеин Э. Фишер
Пролин Pro, P 1901 Казеин Э. Фишер
Гидроксипролин Hyp, hP 1902 Желатин Э. Фишер
Триптофан Trp, W 1902 Казеин Ф. Хопкинс, Д. Кол
Изолейцин Ile, I 1904 Фибрин Ф. Эрлих
Метионин Met, M 1922 Казеин Д. Мёллер
Треонин Thr, T 1925 Белки овса С. Шрайвер и другие
Гидроксилизин Hyl, hK 1925 Белки рыб С. Шрайвер и другие

Жирным шрифтом выделены незаменимые аминокислоты.

По физическим свойствам аминокислоты резко отличаются от соответствующих кислот и оснований. Все они кристаллические вещества, лучше растворяются в воде, чем в органических растворителях, имеют достаточно высокие температуры плавления; многие из них имеют сладкий вкус. Эти свойства отчётливо указывают на солеобразный характер этих соединений. Особенности физических и химических свойств аминокислот обусловлены их строением — присутствием одновременно двух противоположных по свойствам функциональных групп: кислотной и основной.

Все аминокислоты — амфотерные соединения, они могут проявлять как кислотные свойства, обусловленные наличием в их молекулах карбоксильной группы  —COOH, так и основные свойства, обусловленные аминогруппой  —NH2. Аминокислоты взаимодействуют с кислотами и щелочами:

NH2 —CH2 —COOH + HCl HCl • NH2 —CH2 —COOH (Хлороводородная соль глицина)
NH2 —CH2 —COOH + NaOH H2O + NH2 —CH2 —COONa (натриевая соль глицина)

Растворы аминокислот в воде благодаря этому обладают свойствами буферных растворов, то есть находятся в состоянии внутренних солей.

NH2 —CH2COOH N+H3 —CH2COO-

Аминокислоты обычно могут вступать во все реакции, характерные для карбоновых кислот и аминов.

Этерификация:

NH2 —CH2 —COOH + CH3OH H2O + NH2 —CH2 —COOCH3 (метиловый эфир глицина)

Важной особенностью аминокислот является их способность к поликонденсации, приводящей к образованию полиамидов, в том числе пептидов, белков, нейлона, капрона.

Реакция образования пептидов:

HOOC —CH2 —NH —H + HOOC —CH2 —NH2 HOOC —CH2 —NH —CO —CH2 —NH2 + H2O

Изоэлектрической точкой аминокислоты называют значение pH, при котором максимальная доля молекул аминокислоты обладает нулевым зарядом. При таком pH аминокислота наименее подвижна в электрическом поле, и данное свойство можно использовать для разделения аминокислот, а также белков и пептидов.

Цвиттер-ионом называют молекулу аминокислоты, в которой аминогруппа представлена в виде -NH3+, а карбоксигруппа — в виде -COO. Такая молекула обладает значительным дипольным моментом при нулевом суммарном заряде. Именно из таких молекул построены кристаллы большинства аминокислот.

Некоторые аминокислоты имеют несколько аминогрупп и карбоксильных групп. Для этих аминокислот трудно говорить о каком-то конкретном цвиттер-ионе.

Большинство аминокислот можно получить в ходе гидролиза белков или как результат химических реакций:

CH3COOH + Cl2 + (катализатор) CH2ClCOOH + HCl; CH2ClCOOH + 2NH3 NH2 —CH2COOH + NH4Cl

Все входящие в состав живых организмов α-аминокислоты, кроме глицина, содержат асимметрический атом углерода (треонин и изолейцин содержат два асимметрических атома) и обладают оптической активностью. Почти все встречающиеся в природе α-аминокислоты имеют L-конфигурацию, и лишь L-аминокислоты включаются в состав белка, синтезируемых на рибосомах.

Аспарагиновые остатки в метаболически неактивных структурных белках претерпевают медленную самопроизвольную неферментативную рацемизацию: в белках дентина и эмали зубов L-аспартат переходит в D-форму со скоростью ~0,1 % в год[4], что может быть использовано для определения возраста млекопитающих. Рацемизация аспартата также отмечена при старении коллагена; предполагается, что такая рацемизация специфична для аспарагиновой кислоты и протекает за счёт образования сукцинимидного кольца при внутримолекулярном ацилировании атома азота пептидной связи свободной карбоксильной группой аспарагиновой кислоты[5].

С развитием следового аминокислотного анализа D-аминокислоты были обнаружены сначала в составе клеточных стенок некоторых бактерий (1966), а затем и в тканях высших организмов.[6] Так, D-аспартат и D-метионин предположительно являются нейромедиаторами у млекопитающих[7].

В состав некоторых пептидов входят D-аминокислоты, образующиеся при посттрансляционной модификации. Например, D-метионин и D-аланин входят в состав опиоидных гептапептидов кожи южноамериканских амфибий филломедуз (дерморфина, дермэнкефалина и делторфинов). Наличие D-аминокислот определяет высокую биологическую активность этих пептидов как анальгетиков.

Сходным образом образуются пептидные антибиотики бактериального происхождения, действующие против грамположительных бактерий — низин, субтилин и эпидермин.[8]

Гораздо чаще D-аминокислоты входят в состав пептидов и их производных, образующихся путём нерибосомного синтеза в клетках грибов и бактерий. Видимо, в этом случае исходным материалом для синтеза служат также L-аминокислоты, которые изомеризуются одной из субъединиц ферментного комплекса, осуществляющего синтез пептида.

В процессе биосинтеза белка в полипептидную цепь включаются 20 α-аминокислот, кодируемых генетическим кодом. Помимо этих аминокислот, называемых протеиногенными, или стандартными, в некоторых белках присутствуют специфические нестандартные аминокислоты, возникающие из стандартных в процессе посттрансляционных модификаций. В последнее время к протеиногенным аминокислотам иногда причисляют трансляционно включаемые селеноцистеин (Sec, U) и пирролизин (Pyl, O).[9][10] Это так называемые 21-я и 22-я аминокислоты.[11]

Вопрос, почему именно эти 20 аминокислот стали «избранными», остаётся нерешённым[12]. Решение этого вопроса смотрим в работе[13]. Не совсем ясно, чем эти аминокислоты оказались предпочтительнее других похожих. Например, ключевым промежуточным метаболитом пути биосинтеза треонина, изолейцина и метионина является α-аминокислота гомосерин. Очевидно, что гомосерин — очень древний метаболит, но для треонина, изолейцина и метионина существуют аминоацил-тРНК-синтетазы, тРНК, а для гомосерина — нет.

Структурные формулы 20 протеиногенных аминокислот обычно приводят в виде так называемой таблицы протеиногенных аминокислот:

Классификация[править | править код]

Аминокислота 3-буквы[14] 1-буква[14] аминокислот мнемоническое

правило[15]

Полярность[16] радикалу Mr Vw

3)

pI шкала гидрофобности[17] частота в белках (%)[18]
Глицин Gly G GGU, GGC, GGA, GGG Glycine Неполярные Алифатические 75,067 48 6,06 −0,4 7,03
Аланин Ala A GCU, GCC, GCA, GCG Alanine Неполярные Алифатические 89,094 67 6,01 1,8 8,76
Валин Val V GUU, GUC, GUA, GUG Valine Неполярные Алифатические 117,148 105 6,00 4,2 6,73
Изолейцин Ile I AUU, AUC, AUA Isoleucine Неполярные Алифатические 131,175 124 6,05 4,5 5,49
Лейцин Leu L UUA, UUG, CUU, CUC, CUA, CUG Leucine Неполярные Алифатические 131,175 124 6,01 3,8 9,68
Пролин Pro P CCU, CCC, CCA, CCG Proline Неполярные Гетероциклические 115.132 90 6,30 −1,6 5,02
Серин Ser S UCU, UCC, UCA, UCG, AGU, AGC Serine Полярные Оксимоноаминокарбоновые 105,093 73 5,68 −0,8 7,14
Треонин Thr T ACU, ACC, ACA, ACG Threonine Полярные Оксимоноаминокарбоновые 119,119 93 5,60 −0,7 5,53
Цистеин Cys C UGU, UGC Cysteine Полярные Серосодержащие 121,154 86 5,05 2,5 1,38
Метионин Met M AUG Methionine Неполярные Серосодержащие 149,208 124 5,74 1,9 2,32
Аспарагиновая

кислота

Asp D GAU, GAC asparDic acid Полярные

заряженные

отрицательно

заряженные отрицательно 133,104 91 2,85 −3,5 5,49
Аспарагин Asn N AAU, AAC asparagiNe Полярные Амиды 132,119 96 5,41 −3,5 3,93
Глутаминовая

кислота

Glu E GAA, GAG gluEtamic acid Полярные

заряженные

отрицательно

заряженные отрицательно 147,131 109 3,15 −3,5 6,32
Глутамин Gln Q CAA, CAG Q-tamine Полярные Амиды 146,146 114 5,65 −3,5 3,9
Лизин Lys K AAA, AAG before L Полярные заряженные положительно 146,189 135 9,60 −3,9 5,19
Аргинин Arg R CGU, CGC, CGA, CGG, AGA, AGG aRginine Полярные заряженные положительно 174.203 148 10,76 −4,5 5,78
Гистидин His H CAU, CAC Histidine Полярные

заряженные

положительно

Гетероциклические 155,156 118 7,60 −3,2 2,26
Фенилаланин Phe F UUU, UUC Fenylalanine Неполярные Ароматические 165,192 135 5,49 2,8 3,87
Тирозин Tyr Y UAU, UAC tYrosine Полярные Ароматические 181,191 141 5,64 −1,3 2,91
Триптофан Trp W UGG tWo rings Неполярные Ароматические,

Гетероциклические

204,228 163 5,89 −0,9 6,73
По радикалу[править | править код]
  • Неполярные: глицин, аланин, валин, изолейцин, лейцин, пролин
  • Полярные незаряженные (заряды скомпенсированы) при pH=7: серин, треонин, цистеин, метионин, аспарагин, глутамин
  • Ароматические: фенилаланин, триптофан, тирозин
  • Полярные заряженные отрицательно при pH=7: аспартат, глутамат
  • Полярные заряженные положительно при pH=7: лизин, аргинин, гистидин[16]
По функциональным группам[править | править код]
  • Алифатические
    • Моноаминомонокарбоновые: глицин, аланин, валин, изолейцин, лейцин
    • Оксимоноаминокарбоновые: серин, треонин
    • Моноаминодикарбоновые: аспартат, глутамат, за счёт второй карбоксильной группы несут в растворе отрицательный заряд
    • Амиды моноаминодикарбоновых: аспарагин, глутамин
    • Диаминомонокарбоновые: лизин, аргинин, несут в растворе положительный заряд
    • Серосодержащие: цистеин, метионин
  • Ароматические: фенилаланин, тирозин, триптофан,
  • Гетероциклические: триптофан, гистидин, пролин
  • Иминокислоты: пролин
По классам аминоацил-тРНК-синтетаз[править | править код]
  • Класс I: валин, изолейцин, лейцин, цистеин, метионин, глутамат, глутамин, аргинин, тирозин, триптофан
  • Класс II: глицин, аланин, пролин, серин, треонин, аспартат, аспарагин, гистидин, фенилаланин

Для аминокислоты лизин существуют аминоацил-тРНК-синтетазы обоих классов.

По путям биосинтеза[править | править код]

Пути биосинтеза протеиногенных аминокислот разноплановы. Одна и та же аминокислота может образовываться разными путями. К тому же совершенно различные пути могут иметь очень похожие этапы. Тем не менее, имеют место и оправданы попытки классифицировать аминокислоты по путям их биосинтеза. Существует представление о следующих биосинтетических семействах аминокислот: аспартата, глутамата, серина, пирувата и пентоз. Не всегда конкретную аминокислоту можно однозначно отнести к определённому семейству; делаются поправки для конкретных организмов и учитывая преобладающий путь. По семействам аминокислоты обычно распределяют следующим образом:

  • Семейство аспартата: аспартат, аспарагин, треонин, изолейцин, метионин, лизин.
  • Семейство глутамата: глутамат, глутамин, аргинин, пролин.
  • Семейство пирувата: аланин, валин, лейцин.
  • Семейство серина: серин, цистеин, глицин.
  • Семейство пентоз: гистидин, фенилаланин, тирозин, триптофан.

Фенилаланин, тирозин, триптофан иногда выделяют в семейство шикимата.

По способности организма синтезировать из предшественников[править | править код]
  • Незаменимые
    Для большинства животных и человека незаменимыми аминокислотами являются: валин, изолейцин, лейцин, треонин, метионин, лизин, фенилаланин, триптофан.
  • Заменимые
    Для большинства животных и человека заменимыми аминокислотами являются: глицин, аланин, пролин, серин, цистеин, аспартат, аспарагин, глутамат, глутамин, тирозин.

Классификация аминокислот на заменимые и незаменимые не лишена недостатков. К примеру, тирозин является заменимой аминокислотой только при условии достаточного поступления фенилаланина. Для больных фенилкетонурией тирозин становится незаменимой аминокислотой. Аргинин синтезируется в организме человека и считается заменимой аминокислотой, но в связи с некоторыми особенностями его метаболизма при определённых физиологических состояниях организма может быть приравнен к незаменимым. Гистидин также синтезируется в организме человека, но не всегда в достаточных количествах, потому должен поступать с пищей.

По характеру катаболизма у животных[править | править код]

Биодеградация аминокислот может идти разными путями.

По характеру продуктов катаболизма у животных протеиногенные аминокислоты делят на три группы:

Аминокислоты:

  • Глюкогенные: глицин, аланин, валин, пролин, серин, треонин, цистеин, метионин, аспартат, аспарагин, глутамат, глутамин, аргинин, гистидин.
  • Кетогенные: лейцин, лизин.
  • Глюко-кетогенные (смешанные): изолейцин, фенилаланин, тирозин, триптофан.

«Миллеровские» аминокислоты[править | править код]

«Миллеровские» аминокислоты — обобщенное название аминокислот, получающихся в условиях, близких к эксперименту Стенли Л. Миллера 1953 года. Установлено образование в виде рацемата множества различных аминокислот, в том числе: глицин, аланин, валин, изолейцин, лейцин, пролин, серин, треонин, аспартат, глутамат

В медицине ряд веществ, способных выполнять некоторые биологические функции аминокислот, также (хотя и не совсем верно) называют аминокислотами:

Важной особенностью аминокислот является их способность к поликонденсации, приводящей к образованию полиамидов, в том числе пептидов, белков, нейлона, капрона, энанта.[19]

Аминокислоты входят в состав спортивного питания и комбикорма. Аминокислоты применяются в пищевой промышленности в качестве вкусовых добавок, например, натриевая соль глутаминовой кислоты.[20]

  1. 1 2 Wagner I., Musso H. New Naturally Occurring Amino Acids (нем.) // Angewandte Chemie International Edition in English : magazin. — 1983. — November (Bd. 22, Nr. 11). — S. 816—828. — doi:10.1002/anie.198308161.
  2. ↑ Овчинников Ю. А. «Биоорганическая химия» М:Просвещение, 1987. — 815 с., стр. 25.
  3. Карпов В. Л. От чего зависит судьба гена (рус.) // Природа. — Наука, 2005. — № 3. — С. 34—43.
  4. Helfman, P M; J L Bada. Aspartic acid racemization in tooth enamel from living humans (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 1975. — Vol. 72, no. 8. — P. 2891 —2894.
  5. CLOOS P; FLEDELIUS C. Collagen fragments in urine derived from bone resorption are highly racemized and isomerized: a biological clock of protein aging with clinical potential (неопр.) (1 февраля 2000). Дата обращения 5 сентября 2011. Архивировано 2 февраля 2012 года.
  6. J. van Heijenoort. Formation of the glycan chains in the synthesis of bacterial peptidoglycan // Glycobiology. — 2001-3. — Т. 11, вып. 3. — С. 25R—36R. — ISSN 0959-6658.
  7. Herman Wolosker, Elena Dumin, Livia Balan, Veronika N. Foltyn. D-amino acids in the brain: D-serine in neurotransmission and neurodegeneration // The FEBS journal. — 2008-7. — Т. 275, вып. 14. — С. 3514—3526. — ISSN 1742-464X. — doi:10.1111/j.1742-4658.2008.06515.x.
  8. H. Brötz, M. Josten, I. Wiedemann, U. Schneider, F. Götz. Role of lipid-bound peptidoglycan precursors in the formation of pores by nisin, epidermin and other lantibiotics // Molecular Microbiology. — 1998-10. — Т. 30, вып. 2. — С. 317—327. — ISSN 0950-382X.
  9. Linda Johansson, Guro Gafvelin, Elias S.J. Arnér. Selenocysteine in proteins—properties and biotechnological use // Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - General Subjects. — 2005-10. — Т. 1726, вып. 1. — С. 1—13. — ISSN 0304-4165. — doi:10.1016/j.bbagen.2005.05.010.
  10. Joseph A. Krzycki. The direct genetic encoding of pyrrolysine // Current Opinion in Microbiology. — 2005-12. — Т. 8, вып. 6. — С. 706—712. — ISSN 1369-5274. — doi:10.1016/j.mib.2005.10.009.
  11. Alexandre Ambrogelly, Sotiria Palioura, Dieter Söll. Natural expansion of the genetic code // Nature Chemical Biology. — 2007-1. — Т. 3, вып. 1. — С. 29—35. — ISSN 1552-4450. — doi:10.1038/nchembio847.
  12. Andrei S. Rodin, Eörs Szathmáry, Sergei N. Rodin. On origin of genetic code and tRNA before translation // Biology Direct. — 2011-02-22. — Т. 6. — С. 14. — ISSN 1745-6150. — doi:10.1186/1745-6150-6-14.
  13. Burtyka M.V. Биометрия: метрика молекулярного углеродистого многообразия.CTAG biometry=http://biometry-burtyka.blogspot.com.
  14. 1 2 Cooper, Geoffrey M. The cell : a molecular approach. — 3rd ed. — Washington, D.C.: ASM Press, 2004. — xx, 713 pages с. — ISBN 0878932143, 9780878932146, 0878930760, 9780878930760.
  15. Р. Б. Соловьев, учитель биологии. Несколько мнемонических правил
  16. 1 2 Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Классификация аминокислот // Биологическая химия. — 3-е изд., перераб. и доп.. — М.: Медицина, 1998. — 704 с. — ISBN 5-225-02709-1.
  17. J. Kyte, R. F. Doolittle. A simple method for displaying the hydropathic character of a protein // Journal of Molecular

ru.wikipedia.org

Серин — Википедия

Материал из Википедии — свободной энциклопедии

Серин

({{{картинка}}})
({{{картинка3D}}})
({{{картинка2}}})
Систематическое
наименование
2-​амино-​3-​
гидроксипропановая
кислота
Сокращения Сер, Ser, S
UCU,UCC,UCA,UCG;AGU,AGC
Хим. формула HO2C-CH(Nh3)CH2OH
Рац. формула C3H7NO3
Молярная масса 105,09 г/моль
Плотность 1,537 г/см³
Температура
 • плавления 228 °C
Константа диссоциации кислоты pKa{\displaystyle pK_{a}} 2,13
9,05
Рег. номер CAS [56-45-1]
PubChem 5951
Рег. номер EINECS 200-274-3
SMILES
InChI
ChEBI 17115
ChemSpider 5736
Приведены данные для стандартных условий (25 °C, 100 кПа), если не указано иное.
 Медиафайлы на Викискладе

Сери́н (англ. Serine; α-амино-β-оксипропионовая кислота; 2-амино-3-гидроксипропановая кислота) — гидроксиаминокислота, существует в виде двух оптических изомеров — L и D.

L-серин участвует в построении почти всех природных белков. Впервые серин был выделен из шёлка, в белках которого он обнаружен в наибольших количествах. Серин относится к группе заменимых аминокислот, в организме человека он может синтезироваться из промежуточного продукта гликолиза — 3-фосфоглицерата.

Серин участвует в образовании активных центров ряда ферментов (эстераз, пептидгидролаз), обеспечивая их функцию. Протеолитические ферменты, активные центры которых содержат серин, играющий важную роль при выполнении каталитической функции, относят к отдельному классу сериновых пептидаз.

Действие некоторых фосфорорганических соединений основано на необратимом присоединении молекулы яда к OH- группам остатков серина, приводящему к полному ингибированию каталитической активности ферментов. Токсический эффект прежде всего связан с ингибированием ацетилхолинэстеразы.

Фосфорилирование остатков серина в составе белков имеет важное значение в механизмах межклеточной передачи сигналов.

Кроме того, серин участвует в биосинтезе ряда других аминокислот: глицина, цистеина, метионина, триптофана.

Глицин образуется из серина при действии серин-оксиметилтрансферазы в присутствии тетрагидрофолиевой кислоты. Кроме того, серин является исходным продуктом синтеза пуриновых и пиримидиновых оснований, сфинголипидов, этаноламина, и других важных продуктов обмена веществ.

В процессе распада в организме серин подвергается прямому или непрямому дезаминированию с образованием пировиноградной кислоты, которая в дальнейшем включается в цикл Кребса.

D-серин образуется из L-серина при помощи фермента серин-рацемазы и является эндогенным лигандом глицинового сайта NMDA-рецептора. Деградация D-серина происходит под воздействием оксидазы D-аминокислот.

ru.wikipedia.org

названия, формулы, значение. Аланин, валин, серин, лизин, пролин, тирозин :: SYL.ru

Химические вещества, содержащие структурные компоненты молекулы карбоновой кислоты и амина, называются аминокислотами. Это общее название группы органических соединений, в составе которых присутствует углеводородная цепь, карбоксильная группа (-СООН) и аминогруппа (-Nh3). Их предшественниками являются карбоновые кислоты, а молекулы, у которых водород у первого углеродного атома замещен аминогруппой, называются альфа-аминокислотами.

Всего 20 аминокислот имеют ценность для ферментативных реакций биосинтеза, протекающих в организме всех живых существ. Эти вещества называются стандартными аминокислотами. Существуют также нестандартные аминокислоты, которые включены в состав некоторых специальных белковых молекул. Они не встречаются повсеместно, хотя выполняют важную функцию в живой природе. Вероятно, радикалы этих кислот модифицируются уже после биосинтеза.

Общая информация и список веществ

Известны две большие группы аминокислот, которые были выделены по причине закономерностей их нахождения в природе. В частности, существуют 20 аминокислот стандартного типа и 26 нестандартных аминокислот. Первые находят в составе белков любого живого организма, тогда как вторые являются специфическими для отдельных живых организмов.

20 аминокислот стандартных делятся на 2 типа в зависимости от способности синтезироваться в человеческом организме. Это заменимые, которые в клетках человека способны образовываться из предшественников, и незаменимые, для синтеза которых не существует ферментных систем или субстрата. Заменимые аминокислоты могут не присутствовать в пище, так как их организм может синтезировать, восполняя их количество при необходимости. Незаменимые аминокислоты не могут быть получены организмом самостоятельно, а поэтому должны поступать с пищей.

Биохимиками определены названия аминокислот из группы незаменимых. Всего их известно 8:

  • метионин;
  • треонин;
  • изолейцин;
  • лейцин;
  • фенилаланин;
  • триптофан;
  • валин;
  • лизин;
  • также часто сюда относят гистидин.

Это вещества с различным строением углеводородного радикала, но обязательно с наличием карбоксильной группы и аминогруппы у альфа-С-атома.

В группе заменимых аминокислот присутствует 11 веществ:

  • аланин;
  • глицин;
  • аргинин;
  • аспарагин;
  • кислота аспарагиновая;
  • цистеин;
  • кислота глютаминовая;
  • глютамин;
  • пролин;
  • серин;
  • тирозин.

В основном их химическое строение проще, нежели у незаменимых, поэтому их синтез дается организму легче. Большинство незаменимых аминокислот невозможно получить только из-за отсутствия субстрата, то есть молекулы-предшественника путем реакции переаминирования.

Глицин, аланин, валин

В биосинтезе белковых молекул наиболее часто используется глицин, валин и аланин, (формула каждого вещества указана ниже на рисунке). Эти аминокислоты самые простые по химической структуре. Вещество глицин и вовсе является простейшим в классе аминокислот, то есть помимо альфа-углеродного атома соединение не имеет радикалов. Однако даже простейшая по структуре молекула играет важную роль в обеспечении жизнедеятельности. В частности, из глицина синтезируется порфириновое кольцо гемоглобина, пуриновые основания. Порфировое кольцо — это белковый участок гемоглобина, призванный удерживать атомы железа в составе целостного вещества.

Глицин участвует в обеспечении жизнедеятельности головного мозга, выступая тормозным медиатором ЦНС. Это означает, что он в большей степени участвует в работе коры головного мозга — его наиболее сложно организованной ткани. Что важнее, глицин является субстратом для синтеза пуриновых оснований, нужных для образования нуклеотидов, которые кодируют наследственную информацию. Вдобавок глицин служит источником для синтеза других 20 аминокислот, тогда как сам может быть образован из серина.

У аминокислоты аланин формула немногим сложнее, чем у глицина, так как она имеет метильный радикал, замененный на один атом водорода у альфа-углеродного атома вещества. При этом аланин также остается одной из самых часто вовлекаемых в процессы биосинтеза белков молекулой. Она входит в состав любого белка в живой природе.

Неспособный синтезироваться в организме человека валин — аминокислота с разветвленной углеводородной цепочкой, состоящей из трех углеродных атомов. Изопропиловый радикал придает молекуле больший вес, однако из-за этого невозможно найти субстрат для биосинтеза в клетках человеческих органов. Поэтому валин должен обязательно поступать с пищей. Он присутствует преимущественно в структурных белках мышц.

Результаты исследований подтверждают, что валин необходим для функционирования центральной нервной системы. В частности, за счет его способности восстанавливать миелиновую оболочку нервных волокон он может использоваться в качестве вспомогательного средства при лечении рассеянного склероза, наркоманий, депрессий. В большом количестве содержится в мясных продуктах, рисе, сушеном горохе.

Тирозин, гистидин, триптофан

В организме тирозин способен синтезироваться из фенилаланина, хотя в большом количестве поступает с молочной пищей, преимущественно с творогом и сырами. Входит в состав казеина - животного белка, в избытке содержащемся в творожных и сырных продуктах. Ключевое значение тирозина в том, что его молекула становится субстратом синтеза катехоламинов. Это адреналин, норадреналин, дофамин - медиаторы гуморальной системы регуляции функций организма. Тирозин способен быстро проникать и через гематоэнцефалический барьер, где быстро превращается в дофамин. Молекула тирозина участвует в меланиновом синтезе, обеспечивая пигментацию кожи, волос и радужки глаза.

Аминокислота гистидин входит в состав структурных и ферментных белков организма, является субстратом синтеза гистамина. Последний регулирует желудочную секрецию, участвует в иммунных реакциях, регулирует заживление повреждений. Гистидин является незаменимой аминокислотой, и организм восполняет ее запасы только из пищи.

Триптофан так же неспособен синтезироваться организмом из-за сложности своей углеводородной цепочки. Он входит в состав белков и является субстратом синтеза серотонина. Последний является медиатором нервной системы, призванным регулировать циклы бодрствования и сна. Триптофан и тирозин - эти названия аминокислот следует помнить нейрофизиологам, так как из них синтезируются главные медиаторы лимбической системы (серотонин и дофамин), обеспечивающие наличие эмоций. При этом не существует молекулярной формы, обеспечивающей накопление незаменимых аминокислот в тканях, из-за чего они должны присутствовать в пище ежедневно. Белковая еда в количестве 70 граммов в сутки полностью обеспечивает эти потребности организма.

Фенилаланин, лейцин и изолейцин

Фенилаланин примечателен тем, что из него синтезируется аминокислота тирозин при ее недостатке. Сам фенилаланин является структурным компонентом всех белков в живой природе. Это метаболический предшественник нейромедиатора фенилэтиламина, обеспечивающий ментальную концентрацию, подъем настроения и психостимуляцию. В РФ в концентрации свыше 15% оборот данного вещества запрещен. Эффект фенилэтиламина схожий с таковым у амфетамина, однако первый не отличается пагубным воздействием на организм и отличается лишь развитием психической зависимости.

Одно из главных веществ группы аминокислот — лейцин, из которого синтезируются пептидные цепи любого белка человека, включая ферменты. Соединение, применяемое в чистом виде, способно регулировать функции печени, ускорять регенерацию ее клеток, обеспечивать омоложение организма. Поэтому лейцин — аминокислота, которая выпускается в виде лекарственного препарата. Она отличается высокой эффективностью в ходе вспомогательного лечения цирроза печени, анемии, лейкоза. Лейцин — аминокислота, существенно облегчающая реабилитацию пациентов после химиотерапии.

Изолейцин, как и лейцин, не способен синтезироваться организмом самостоятельно и относится к группе незаменимых. Однако это вещество не является лекарственным средством, так как организм испытывает в нем небольшую потребность. В основном в биосинтезе участвует только один его стереоизомер (2S,3S)-2-амино-3-метилпентановая кислота.

Пролин, серин, цистеин

Вещество пролин — аминокислота с циклическим углеводородным радикалом. Ее основная ценность в наличии кетонной группы цепочки, из-за чего вещество активно используется в синтезе структурных белков. Восстановление кетона гетероцикла до гидроксильной группы с образованием гидроксипролина формирует множественные водородные связи между цепочками коллагена. В результате нити этого белка сплетаются между собой и обеспечивают прочную межмолекулярную структуру.

Пролин — аминокислота, обеспечивающая механическую прочность тканей человека и его скелета. Наиболее часто она находится в коллагене, входящем в состав костей, хряща и соединительной ткани. Как и пролин, цистеин является аминокислотой, из которой синтезируется структурный белок. Однако это не коллаген, а группа веществ альфа-кератинов. Они образуют роговой слой кожи, ногти, имеются в составе чешуек волос.

Вещество серин — аминокислота, существующая в виде оптических L и D-изомеров. Это заменимое вещество, синтезируемое из фосфоглицерата. Серин способен образовываться в ходе ферментативной реакции из глицина. Данное взаимодействие обратимое, а поэтому глицин может образовываться из серина. Основная ценность последнего в том, что из серина синтезируются ферментативные белки, точнее их активные центры. Широко серин присутствует в составе структурных белков.

Аргинин, метионин, треонин

Биохимиками определено, что избыточное потребление аргинина провоцирует развитие заболевания Альцгеймера. Однако помимо негативного значения у вещества присутствуют и жизненно-важные для размножения функции. В частности, за счет наличия гуанидиновой группы, пребывающей в клетке в катионной форме, соединение способно образовывать огромное количество водородных межмолекулярных связей. Благодаря этому аргинин в виде цвиттер-иона обретает способность связаться с фосфатными участками молекул ДНК. Результатом взаимодействия является образование множества нуклеопротеидов - упаковочной формы ДНК. Аргинин в ходе изменения рН ядерного матрикса клетки может отсоединяться от нуклеопротеида, обеспечивая раскручивание цепи ДНК и начало трансляции для биосинтеза белка.

Аминокислота метионин в своей структуре содержит атом серы, из-за чего чистое вещество в кристаллическом виде имеет неприятный тухлый запах из-за выделяемого сероводорода. В организме человека метионин выполняет регенераторную функцию, способствуя заживлению мембран печеночных клеток. Поэтому выпускается в виде аминокислотного препарата. Из метионина синтезируется и второй препарат, предназначенный для диагностики опухолей. Синтезируется он путем замещения одного углеродного атома на его изотоп С11. В таком виде он активно накапливается в опухолевых клетках, давая возможность определять размеры новообразований головного мозга.

В отличие от указанных выше аминокислот, треонин имеет меньшее значение: аминокислоты из него не синтезируются, а его содержание в тканях невелико. Основная ценность треонина — включение в состав белков. Специфических функций эта аминокислота не имеет.

Аспарагин, лизин, глутамин

Аспарагин — распространенная заменимая аминокислота, присутствующая в виде сладкого на вкус L-изомера и горького D-изомера. Из аспарагина образуются белки организма, а путем глюконеогенеза синтезируется оксалоацетат. Это вещество способно окисляться в цикле трикарбоновых кислот и давать энергию. Это означает, что помимо структурной функции аспарагин выполняет и энергетическую.

Неспособный синтезироваться в организме человека лизин — аминокислота с щелочными свойствами. Из нее в основном синтезируются иммунные белки, ферменты и гормоны. При этом лизин — аминокислота, самостоятельно проявляющая антивирусные средства против вируса герпеса. Однако вещество в качестве препарата не используется.

Аминокислота глутамин присутствует в крови в концентрациях, намного превышающих содержание прочих аминокислот. Она играет главную роль в биохимических механизмах азотистого обмена и выведения метаболитов, участвует в синтезе нуклеиновых кислот, ферментов, гормонов, способна укреплять иммунитет, хотя в качестве лекарственного препарата не используется. Но глутамин широко применяется среди спортсменов, так как помогает восстанавливаться после тренировок, удаляет метаболиты азота и бутирата из крови и мышц. Этот механизм ускорения восстановления спортсмена не считается искусственным и справедливо не признается допинговым. Более того, лабораторные способы уличения спортсменов в таком допинге отсутствуют. Глутамин также в значительном количестве присутствует в пище.

Аспарагиновая и глутаминовая кислота

Аспарагиновая и глутаминовая аминокислоты чрезвычайно ценные для организма человека из-за своих свойств, активирующих нейромедиаторов. Они ускоряют передачу информации между нейронами, обеспечивая поддержание работоспособности структур мозга, лежащих ниже коры. В таких структурах важна надежность и постоянство, ведь эти центры регулируют дыхание и кровообращение. Поэтому в крови присутствует огромное количество аспарагинивой и глутаминовой аминокислоты. Пространственная структурная формула аминокислот указана на рисунке ниже.

Аспарагиновая кислота участвует в синтезе мочевины, устраняя аммиак из головного мозга. Она является значимым веществом для поддержания высокой скорости размножения и обновления клеток крови. Разумеется, при лейкозе этот механизм вреден, а поэтому для достижения ремиссии используются препараты ферментов, разрушающих аспарагиновую аминокислоту.

Одну четвертую часть от числа всех аминокислот в организме составляет глутаминовая кислота. Это нейромедиатор постсинаптических рецепторов, необходимый для синаптической передачи импульса между отростками нейронов. Однако для глутаминовой кислоты характерен и экстрасинаптический путь передачи информации — объемная нейротансмиссия. Такой способ лежит в основе памяти и представляет собой нейрофизиологическую загадку, ведь пока не выяснено, какие рецепторы определяют количество глутамата вне клетки и вне синапсов. Однако предполагается, что именно количество вещества вне синапса имеет важность для объемной нейротрансмиссии.

Химическая структура

Все нестандартные и 20 стандартных аминокислот имеют общий план строения. Она включает циклическую или алифатическую углеводородную цепочку с наличием радикалов или без них, аминогруппу у альфа-углеродного атома и карбоксильную группу. Углеводородная цепочка может быть любой, чтобы вещество имело реакционную способность аминокислот, важно расположение основных радикалов.

Аминогруппа и карбоксильная группа должны быть присоединены к первому углеродному атому цепочки. Согласно принятой в биохимии номенклатуре, он называется альфа-атомом. Это важно для образования пептидной группы — важнейшей химической связи, благодаря которой существуют белок. С точки зрения биологической химии, жизнью называется способ существования белковых молекул. Главное значение аминокислот - это образование пептидной связи. Общая структурная формула аминокислот представлена в статье.

Физические свойства

Несмотря на схожую структуру углеводородной цепи, аминокислоты по физическим свойствам значительно отличаются от карбоновых кислот. При комнатной температуре они являются гидрофильными кристаллическими веществами, хорошо растворяются в воде. В органическом растворителе из-за диссоциации по карбоксильной группе и отщепления протона аминокислоты растворяются плохо, образуя смеси веществ, но не истинные растворы. Многие аминокислоты имеют сладкий вкус, тогда как карбоновые кислоты - кислые.

Указанные физические свойства обусловлены наличием двух функциональных химических групп, из-за которых вещество в воде ведет себя как растворенная соль. Под действием молекул воды от карбоксильной группы отщепляется протон, акцептором которого является аминогруппа. За счет смещения электронной плотности молекулы и отсутствия свободно двигающихся протонов рН (показатель кислотности) раствор остается достаточно стабильным при добавлении кислот или щелочей с высокими константами диссоциации. Это означает, что аминокислоты способны образовывать слабые буферные системы, поддерживая гомеостаз организма.

Важно, что модуль заряда диссоциированной молекулы аминокислоты равен нулю, так как протон, отщепленный от гидроксильной группы, принимается атомом азота. Однако на азоте в растворе формируется положительный заряд, а на карбоксильной группе - отрицательный. Способность диссоциировать напрямую зависит от кислотности, а поэтому для растворов аминокислот существует изоэлектрическая точка. Это рН (показатель кислотности), при котором наибольшее количество молекул имеют нулевой заряд. В таком состоянии они неподвижны в электрическом поле и не проводят ток.

www.syl.ru

Треонин Википедия

Треонин

({{{картинка}}})
({{{картинка3D}}})
({{{картинка2}}})
Систематическое
наименование
2-​амино-​3-​
гидроксибутановая
кислота
Сокращения Тре, Thr, T
ACU,ACC,ACA,ACG
Хим. формула HO2CCH(NH2)CH(OH)CH3
Рац. формула C4H9NO3
Молярная масса 119,12 г/моль
Температура
 • плавления 256 °C
Константа диссоциации кислоты pKa{\displaystyle pK_{a}} 2,20
9,96
Рег. номер CAS [72-19-5]
PubChem 6288
Рег. номер EINECS 200-774-1
SMILES
InChI
ChEBI 16857
ChemSpider 6051
Приведены данные для стандартных условий (25 °C, 100 кПа), если не указано иное.
 Медиафайлы на Викискладе

Треони́н (англ. Threonine; α-амино-β-гидроксимасляная кислота; 2-амино-3-гидроксибутановая кислота) — гидроксиаминокислота; молекула содержит два хиральных центра, что обусловливает существование четырёх оптических изомеров: L- и D-треонина (3D), а также L- и D-аллотреонина (3L).

L-треонин вместе с 19 другими протеиногенными аминокислотами участвует в образовании природных белков. Для человека треонин является незаменимой аминокислотой. У бактерий, дрожжей и растений из L-треонина при участии фермента треониндезаминаз

ru-wiki.ru

Нестандартные аминокислоты — Википедия

Материал из Википедии — свободной энциклопедии

Структурная формула селеноцистеина Структурная формула цистеина

Нестанда́ртные аминокисло́ты — аминокислоты, которые, хотя и не входят в список встречающихся во всех живых организмах 20 аминокислот, обнаружены в составе белков. Нестандартные аминокислоты могут включаться в состав белков как во время их синтеза, так и в результате посттрансляционной модификации, то есть дополнительных ферментативных реакций. К первой группе относятся селеноцистеин и пирролизин, которые входят в состав белков при считывании стоп-кодона специализированными тРНК. Ко второй — 4-гидроксипролин, 5 — гидроксилизин, десмозин, N-метиллизин, цитруллин, а также D-изомеры стандартных аминокислот.

Нестандартные аминокислоты, найденные в гидролизатах природных белков[править | править код]

Дата выделения Аминокислота Источник
Замещённые аминокислоты
1962 3-гидроксипролин коллаген
1940 δ-гидроксилизин желатин
1969 3,4-дигидроксипролин клеточная стенка диатомовых водорослей
1902 4-гидроксипролин желатин
1959 ε-N-метиллизин флагеллин из сальмонеллы, гистон тимуса телёнка
1967 ε-(N,N)-диметиллизин гистон тимуса телёнка
1968 ε-(N,N,N)-триметиллизин некоторые гистоны
1967 3-метилгистидин актин мускула кролика
1968 NG-метиларгинин гистон тимуса телёнка
1971 NG,NG-диметиларгинин эцифалитогенный белок быка (прион)
1971 NG,N’G-диметиларгинин
1970 ε-(N,N,N)-триметил-δ-гидроксилизин клеточная стенка диатомовых водорослей
1948 3-иодтирозин тироглобулин
1931 3,5-дииодтирозин тироглобулин
1951 3-бромтирозин склеропротеин горгонии
1972 3-хлортирозин склеропротеин волнистого рожка, кутикулярный белок саранчи обыкновенной
1972 3,5-дихлортирозин кутикулы мечехвоста
1971 3-бром-5-хлортирозин склеропротеин волнистого рожка
1972 тироксин тироглобулин
1953 3,3,5-трииодтиронин тироглобулин
1971 гипузин фактор, инициирующий трансляцию EIF5A
1930 цитруллин белок сердцевины волос
γ-карбоксиглутаминовая кислота протромбин быка
Связанные между собой аминокислоты (олигопептидомиметики)
1963 десмозин эластин
1963 изодесмозин эластин
дитирозин резилин
1965 лизиннорлейцин эластин
  • Кочетков Н. А., Членов М. А. (ред.), Общая органическая химия, Т. 10

ru.wikipedia.org

Треонин формула - Справочник химика 21

    Приведите структурные формулы следующих незаменимых аминокислот а) (Ч-)-валина б) (—)-лейцина в) ( + )-изо-лейцина г) ( + )-лизина д) (— )-треонина е) (—)-метионина  [c.213]

    Все ферменты являются белками. Белки представляют собой линейные полимеры, точнее, сополимеры, построенные из связанных между собой остатков аминокислот. В состав большинства белков входят 20 важнейших аминокислот — глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин, аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота, серин, треонин, лизин, аргинин, гистидин, фенилаланин, тирозин, триптофан, цистеин, цистин, метионин, пролин и оксипролин их химические формулы и обозначения приведены в таблице на стр. 5. Молекула каждой аминокислоты (1) достаточно проста и обязательно содержит две реакционноспособные группировки — одну, обладающую основными свойствами (аминогруппа HgN—) и другую, имеющую кислотные, свойства (карбоксильная группа — СООН), f. f.  [c.39]


    Ко второй половине XIX в. было показано, что хотя в природе и существует много разных типов белков, все они являются крупными молекулами, распадающимися при гидролизе на более простые соединения, аминокислоты. На фиг. 14 приведена структурная формула, общая для всех входящих в состав белков аминокислот. Все аминокислоты содержат атом углерода, называемый а-углеродом, к которому присоединены аминогруппа и карбоксильная группа. Остальные две валентности а-атома углерода обычно насыщены атомом водорода и боковой цепью. Конкретная структура боковой цепи аминокислоты и определяет ее индивидуальные свойства. Самая простая из аминокислот, глицин, вообще не имеет боковой цепи. У этой аминокислоты с а-атомом углерода соединены просто два атома водорода. Глицин был одной из первых идентифицированных аминокислот. Выделение глицина из желатина датируется 1820 годом. К концу XIX в. были идентифицированы 16 аминокислот из тех двадцати, которые, как мы теперь знаем, входят в состав белков (фиг. 15). Последняя из открытых аминокислот, треонин, была идентифицирована в 1935 г. [c.38]

    Лактонная часть молекулы эритромицина (см. формулу эритромицина А) состоит из метилированной углеродной цепи, структура которой указывает на возможное участие пропионовой кислоты в биосинтезе этого антибиотика. Действительно, добавление к среде пропионата, пропилового спирта или пропионамида повышает образование эритромицина. Этому способствуют также добавки к среде уксусной и муравьиной кислот. При добавке ацетата максимум выхода антибиотика повышается на 27%, в случае формиата — на 84%, а в случае пропионата — на 129% по сравнению с результатами, полученными на средах без добавления этих солей. Усиление биосинтеза антибиотика не сопровождается увеличением накопления биомассы актиномицета, что указывает на специфическое действие названных веществ в процессе биосинтеза эритромицина. Одними из стартовых компонентов биосинтеза молекулы эритромицина являются пропио-нил-КоА и метилмалонил-КоА. Их источниками в процессе развития актиномицета могут быть углеводы, низшие спирты, жирные кислоты, аминокислоты (валин, треонин, метионин, изолейцин). [c.267]


    Мейер и Руз провели сравнение природного треонина с (-j-)-а-амн-номасляной и (—)-молочной кислотами и установили, что его абсолютная конфигурация соответствует формуле А. Диастереомерный аллотреонин, образующийся, в частности, как побочный продукт при синтезе треонина, имеет строение Б  [c.373]

    Задача 37.8. Напишите все возможные стереохимические формулы для аминокислоты треонина. Встречающийся в природе треоиин был так назван вследствие его конфигурационного родства с тетрозой треозой, на основании этого приведите правильную конфигурацию природного треонииа. [c.1043]

    При необходимости описать строение более длинных молекул можно также воспользоваться однобуквенньпл кодом, в котором каждой аминокислоте присвоена одна заглавная буква латинского алфавита аланин - А, аспарагин - N, аспарагиновая кислота О, аргинин - Я, валин - V, гистидин - Н, глицин - О, глутамин О, глутаминовая кислота - Е, изолейцин - I, лейцин - Ь, лизин - К, метионин - М, пролин - Р, серии - 8, тирозин - V, треонин Т, триптофан - фенилаланин - Р, цистеин " С. С использованием этого кода вместо громоздкой структурной формулы, написанной в начале страницы, можно записать УЯМ. [c.54]

    В 1973 г. Н. С. Егоровым была установлена полная структурная формула полимиксипа М с применением впервые разработанных методов специфического химического расщепления по остаткам треонина (метод К->0-ацильной миграции и окислительный метод ) [53]. Из смеси продуктов расщепления методом электрофореза выделены три К-Опр-пентида (рис. 3.5). Идентификация С-концевых аминокислот и аминокислотный анализ этих пептидов позволили определить их строение и с учетом ранге полученных данных по частичной структуре полимиксипа М [54,66] порядок их чередования в антибиотике  [c.133]

    Структуры I и II (D- и L-треонин), а также III и IV (L- и D-агчо-треонин от греч. alios — другой) относятся между собой как предмет и несовместимое с ннм зеркальное изображение, отсюда следует, что они представляют собой пары энантиомеров. При сопоставлении структур I и III, I и IV, II и III, II и IV видно, что в этих парах соединениГ у одного асимметрического атома углерода конфигурация одинаковая, а у другого — противоположная. Например, в проекционной формуле стереоизомера II аминогруппа у С -2 располагается слева, а у IV — справа гидроксильные группы у С -3 обоих стереоизомеров располагаются справа. Такие пары стереоизомеров представляют собой диастереомеры. [c.309]

    Укажем только на следующее для точного определения аминокислотного состава белка его нужно подвергнуть гидролизу (в вакуумированной запаянной ампуле с 6н. НС1 при температуре 110°) в течение 22 и 70 час [26]. При этом для глицина, аланина, валина, лейцина, изолейцина, метионина (с внесением поправки на 10%-е расщепление при хроматографии), фенилаланина, гистидина и лизина нужно использовать полученное при анализе содержание аминокислоты (в 22- или 70-часовом опыте). В то время как для аспарагиновой и глутаминовой кислоты, серина, треонина, пролина, тирозина и аргинина, которые частично разрушаются при гидролизе (по реакции 1-го порядка), их содержание рассчитывается путем экстраполяции на нулевое время по формуле [c.149]

    Если конечной стадией является сочетание тиоловой группы остатка цистеина с остатком а-аминоакрило-вой кислоты, то непонятно, почему последний должен образоваться из цистина, а не из серина. Интересна в этой связи работа Николе и Шинна [95], сочетавших бензилмеркаптан с остатками серина в обработанном щелочью фиброине шелка (с образованием остатка 5-бензилцистеина). Точно так же можно ожидать, что остатки треонина дадут обра

www.chem21.info


Смотрите также